Biopolym. Cell. 1998; 14(3):196-202.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0004CE
Структура та функції біополімерів
Дослідження первинної структури каталази гриба Penicillium vitale. 4. Бромціанові фрагменти
1Бобровська М. Т., 1Роднін М. В., 1Левітіна Т. Л., 2Латишко Н. В., 2Гудкова Л. В., 1Козлов Е. А.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680
  2. Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України
    вул. Леонтовича, 9, Київ, Україна, 01601

Abstract

Вивчено будову дев'яти бром ціанових фрагментів каталази гриба P. vitale, які нараховують в сумі 477 залишків амінокислот. Це дорівнює 68 % довжини поліпептидного ланцюга каталази
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Levitina TL, Gusak NM, Rodnin NV, Kirilenko MT, Miroshnichenko OS, Atepalikhina SA, Gudkova LV, Kozlov EA. Cyanogen bromide fragments of Penicillium vitale catalase. Biopolym Cell. 1989; 5(5):55-63.
[2] Kozlov EA, Levitina TL, Bobrovskaya MT, Rodnin NV, Miroshnichenko OS, Latischko NV, Gudkova LV. Additional investigation of Penicillium vitale catalase cyanogen bromide fragments. Biopolym Cell. 1994; 10(2):45-8.
[3] Gusak NM, Levitina TL, Bobrovskaya MT, Gudkova LV, Kozlov EA. Investigation of the primary structure of Penicillium vitale catalase. 1. Tryptic peptides of nonmodified catalase. Biopolym Cell. 1998; 14(1):62-7.
[4] Levitina TL, Gusak NM, Miroshnichenko OS, Sobrovskaya MT, Gudkova LV, Latyshko NV, Kozlov EA. Investigation of the primary structure of Penicillium vitale catalase. 2. Tryptic peptides of maleilated catalase. Biopolym Cell. 1998; 14(2):105-10.
[5] Levitina TL, Latyshko NV, Bobrovskaya MT, Gudkova LV, Kozlov EA. Investigation of the primary structure of Penicillium vitale catalase. 3. Peptides obtained by cleavage of the catalase by Staphylococcus aureus V8 proteinase. Biopolym Cell. 1998; 14(3):191-5.