Biopolym. Cell. 1998; 14(2):144-151.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0004C7
Структура та функції біополімерів
Порівняльне вивчення фізико-хімічних властивостей тирозил-тРНК синтетаз із Thermus thermophilus і Escherichia coli
1Єгорова С. П., 1Яремчук Г. Д., 1Тукало М. А.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680

Abstract

У роботі порівняно фізико-хімічні властивості тирозил-тРНК синтетаз (КФ 6.1.1.1) із Т. thermophilus і Е. coli. Визначено величини констант Міхаеліса для тРНКTyr із мезофіла і термофіла, L-тирозину і АТР в реакціях аміноацилювання тирозил-тРНК синтетазою із Т. thermophilus при 37, 65 і 75 °С, оптимальні концентрації KСІ в реакціях перехресного аміноацилювання. Здійснено порівняльний аналіз амінокислотного складу термофільної і мезофільної тирозил-тРНК синтетаз. Отримано температурні залежності швидкостей реакцій АТР-[32Р] пірофосфатного обміну і аміноацилювання тРНК, температурні залежності термостабільності обох ферментів.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Iaremchuk AD, Tukalo MA, Egorova SP, Konovalenko AV, Matsuka GKh. Isolation of tyrosyl-tRNA-synthetase from Thermus thermophilus HB-27. Ukr Biokhim Zh. 1990;62(2):97-9.
[2] Calendar R, Berg P. Purification and physical characterization of tyrosyl ribonucleic acid synthetases from Escherichia coli and Bacillus subtilis. Biochemistry. 1966;5(5):1681-90.
[3] Calendar R, Berg P. The catalytic properties of tyrosyl ribonucleic acid synthetases from Escherichia coli and Bacillus subtilis. Biochemistry. 1966;5(5):1690-5.
[4] Jakes R, Fersht AR. Tyrosyl-tRNA synthetase from Escherichia coli. Stoichiometry of ligand binding and half-of-the-sites reactivity in aminoacylation. Biochemistry. 1975;14(15):3344-50.
[5] Koch GL. Tyrosyl transfer ribonucleic acid synthetase from Bacillus stearothermophilus. Preparation and properties of the crystallizable enzyme. Biochemistry. 1974;13(11):2307-12.
[6] Bhat TN, Blow DM, Brick P, Nyborg J. Tyrosyl-tRNA synthetase forms a mononucleotide-binding fold. J Mol Biol. 1982;158(4):699-709.
[7] Brick P, Bhat TN, Blow DM. Structure of tyrosyl-tRNA synthetase refined at 2.3 A resolution. Interaction of the enzyme with the tyrosyl adenylate intermediate. J Mol Biol. 1989;208(1):83-98.
[8] Brunngraber EF. A simplified procedure for the preparation of "soluble" RNA from rat liver. Biochem Biophys Res Commun. 1962;8:1-3.
[9] Cornish-Bowden A. Fundamentals of Enzyme Kinetics. Butterworth-Heinemann Ltd 1979. 248 p.
[10] Leatherbarrow RJ. Using linear and non-linear regression to fit biochemical data. Trends Biochem Sci. 1990;15(12):455-8.
[11] Bobkova EV, Gedrovitch AV, Ankilova VN, Lavrik OI, Baratova LA, Shishkov AV. Comparative study of the phenylalanyl-tRNA synthetases from Escherichia coli and Thermus thermophlus by the tritium topography method. Biochem Int. 1990;20(5):1001-9.
[12] Fujinaga M, Berthet-Colominas C, Yaremchuk AD, Tukalo MA, Cusack S. Refined crystal structure of the seryl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus at 2.5 A resolution. J Mol Biol. 1993;234(1):222-33.
[13] Wrba A, Schweiger A, Schultes V, Jaenicke R, Z?vodszky P. Extremely thermostable D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from the eubacterium Thermotoga maritima. Biochemistry. 1990;29(33):7584-92.
[14] Ankilova VN, Reshetnikova LS, Chernaya MM, Lavrik OI. Phenylalanyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus HB8 Purification and properties of the crystallizing enzyme. FEBS Letters. 1988;227(1):9–13.
[15] Chlumecka V, Mitra SK, D'Obrenan P, Smith CJ. Differences in the thermal inactivation properties of lysyl and arginyl transfer ribonucleic acid synthetases of bakers' yeast. J Biol Chem. 1970;245(9):2241-6.
[16] Tscherne JS, Lanks KW, Salim PD, Grunberger D, Cantor CR, Weinstein IB. Studies on rat liver phenylalanyl transfer ribonucleic acid synthetase. II. Further purification, substrate specificity, and effects of substrates on heat inactivation. J Biol Chem. 1973;248(11):4052-9.
[17] Fersht AR, Knill-Jones JW, Bedouelle H, Winter G. Reconstruction by site-directed mutagenesis of the transition state for the activation of tyrosine by the tyrosyl-tRNA synthetase: a mobile loop envelopes the transition state in an induced-fit mechanism. Biochemistry. 1988;27(5):1581-7.