Порівняльна характеристика внутрішньомолекулярної рухливості та спорідненості до кисню гемоглобінів у ряду хребетних
DOI:
https://doi.org/10.7124/bc.0003A8Анотація
Грунтуючись на даних ЯМР-релаксації зроблено філогенетичну оцінку внутршньомолекулярної рухливості електрофоретично гомогенних фракцій гемоглобінів окремих представниюв хребетних. Встановлено відповідність у філогенетичних особливостях внутрішньомолекулярної рухливості фракцій гемоглобінів та їx спорідненості до кисню. При переході від нижчих філогенетичних груп хребетних до вищих зростае внутршньомолекулярна рухливість гемоглобінв i разом з тим знижується їx спорідненість до кисню.Посилання
Zuckerkandl E. The evolution of hemoglobin. Sci Am. 1965;212:110-8.
Zuckerkandl E. Evolutionary processes and evolutionary noise at the molecular level. I. Functional density in proteins. J Mol Evol. 1976;7(3):167-83.
Dayhoff MO, Langhlin PT, Barker WC. Evolution of sequence within protein superfamiles. Naturwissenshaften. 1975; 62: 154-73.
Kimura M. The neutral theory of molecular evolution. New York: Cambridge University Press. 1983; 367 pp
Drabkin DL. A simplified technique for a large scale crystallization of human oxyhemoglobin; isomorphous transformations of hemoglobin and myoglobin in the crystalline state. Arch Biochem. 1949;21(1):224-32.
Davis BJ. Disc electrophoresis. II. Method and application to human serum proteins. Ann N Y Acad Sci. 1964;121:404-27.
Azhitskii GIu, Bagdasar'ian SN. Possibility of isolation of monomeric immunochemically pure serum albumin. Lab Delo. 1975;(12):712-4.
Shorokhov IuA. Spectrophotometric method of determining oxyhemoglobin dissociation curves in a cuvette-desaturator. Fiziol Zh SSSR Im I M Sechenova. 1974;60(4):654-6.
Kushakovskiy M. S. Methemoglobinemia. Handbook of functional diagnostics. M. : Meditsina, 1970: 423-7.
Aksenov SI. Study of the dynamic structure of globular proteins using impulse methods of nuclear magnetic resonance. Mol Biol (Mosk). 1983;17(3):475-83.
Fedotov VD. Nuclear magnetic resonance and intramolecular mobility of proteins. Mol Biol (Mosk). 1983;17(3):493-504.
Vashman AA. Pronin IS. Nuclear magnetic relaxation spectroscopy. Energoatomizdat, 1986. 232 p.
Ivannikov AI, Abramov VM, Volkov VIa, Zav'ialov VP. Comparative investigation of the dynamic conformational properties of human myeloma immunoglobulin G of different subclasses using impulse NMR. Mol Biol (Mosk). 1983;17(4):734-40.
