Вплив 6-аміногексанової кислоти та α2-антиплазміну на фібриноліз у стандартній плазмі, а також у плазмах, дефіцитних по плазміногену та α2-антигілазміну
DOI:
https://doi.org/10.7124/bc.00045BАнотація
За допомогою турбідиметричного методу вивчено вплив таких інгібіторів, як 6АГК та α2-АР на фібриноліз у плазмі здорових донорів та плазмах, дефіцитних по плазміногену та α22-АР (0–0,432 мкМ) зв'язуються лише з однією ділянкою молекули плазміногену При цьому, на відміну від «чистої» системи, не спостерігалось інгібуючої дії 6АГК на α22-АР відмічено аддитивний гальмівний вплив цих інгібіторів на процесс фібринолізу. На основі аналізу характеру турбідиметричних кривих зроблено припущення про те, що 6АГК гальмує першу стадію фібринолізу, в тойчас як α2-АР уповільнює другу ( прискорену) стадію цього процесу. Прививченні впливу 6 АГК на фібриноліз у плазмах, дефіцитних по плазміногену та (плазміногену + α2-АР), було показано, що залежність часу напівлізису від концентрації 6 АГК має параболічний характер, тоді як у стандартній плазмі вона є лінійною. Механізм такої дії б АГ К обговорюється.Посилання
Markus G, DePasquale JL, Wissler FC. Quantitative determination of the binding of epsilon-aminocaproic acid to native plasminogen. J Biol Chem. 1978;253(3):727-32.
Wiman B. Human a2-antiplasmin. Physiological role. Methods Enzymol. 1981. 80: 395-408.
Lijnen HR, Collen D. Proteinase inhibitors. Amsterdam: Elsevier Sci. publ. BV, 1986: 457-476.
Lijnen HR, Hoylaerts M, Collen D. Isolation and characterization of a human plasma protein with affinity for the lysine binding sites in plasminogen. Role in the regulation of fibrinolysis and identification as histidine-rich glycoprotein. J Biol Chem. 1980;255(21):10214-22.
Clemmensen I, Petersen LC, Kluft C. Purification and characterization of a novel, oligomeric, plasminogen kringle 4 binding protein from human plasma: tetranectin. Eur J Biochem. 1986;156(2):327-33.
Eaton DL, Malloy BE, Tsai SP, Henzel W, Drayna D. Isolation, molecular cloning, and partial characterization of a novel carboxypeptidase B from human plasma. J Biol Chem. 1991;266(32):21833-8.
Moser TL, Enghild JJ, Pizzo SV, Sharon Stack M. Interaction of urinary-type plasminogen activator with extracellular matrix proteins: Specific binding to vitronectin. Fibrinolysis. 1994;8:34.
Liu J, Harpel PC, Gurewich V. Fibrin-bound lipoprotein(a) promotes plasminogen binding but inhibits fibrin degradation by plasmin. Biochemistry. 1994;33(9):2554-60.
DePoli P, Bacon-Baguley T, Kendra-Franczak S, Cederholm MT, Walz DA. Thrombospondin interaction with plasminogen. Evidence for binding to a specific region of the kringle structure of plasminogen. Blood. 1989;73(4):976-82.
Morris CA, Underwood PA, Bean PA, Sheehan M, Charlesworth JA. Relative topography of biologically active domains of human vitronectin. Evidence from monoclonal antibody epitope and denaturation studies. J Biol Chem. 1994;269(38):23845-52.
Gonzalez-Gronow M, Edelberg JM, Pizzo SV. Further characterization of the cellular plasminogen binding site: evidence that plasminogen 2 and lipoprotein a compete for the same site. Biochemistry. 1989;28(6):2374-7.
Redlitz A, Plow EF. Serum carboxypeptidases are regulators of the assembly of the fibrinolytic system on cell surfaces. Fibrinolysis. 1994;8:8.
Wu HL, Chang BI, Wu DH, Chang LC, Gong CC, Lou KL, Shi GY. Interaction of plasminogen and fibrin in plasminogen activation. J Biol Chem. 1990;265(32):19658-64.
Lucas MA, Fretto LJ, McKee PA. The binding of human plasminogen to fibrin and fibrinogen. J Biol Chem. 1983;258(7):4249-56.
Shi GV, Wu DH, Good CC. et. al. The binding of plasminogen fragments to fibrin. Fibrinolysis. 1990. 4, Suppl. 3: 270.
Zolotareva EN. Studding of role site plasmin for relation with lysine and arginine on early stages fibrin(ogen) hydrolysis. Biopolym Cell. 1995; 11(3-4):96-103.
Samson E, Chrisflan Petersen L. Exact temporal correlation of the rapid phase of t-PA catalyzed plasminogen (LPG) activation during fibrinolysis, with PLG binding to the D-D-E domains of fragment x polymers. Fibrinolysis. 1989;3:17.
Andrianov SI, Makogonenko EM, Kudinov SA. [Role of the K4 and K5 plasmin heavy chain kringles in the fibrin clot structure destruction]. Ukr Biokhim Zh. 1992;64(2):31-8.
Bovier CA, Beretta-Biccoli M, Giacometti N. Progress in clinical fibrinolysis and thrombolysis. New York: Raven press, 1975: 281-8.
Sokolovskaia LI, Lezhen TI, Makogonenko EM. [Use of a turbidimetric method to study the kinetics of inhibition of fibrinolysis in diluted blood plasma]. Ukr Biokhim Zh. 1994;66(5):47-51.
Makogonenko EM, Kirpa SA, Lugovsko? EV, Nazarenko NA, Kudinov SA. [Kinetics of glu- and lys-plasminogen activation by the tissue activator in a fibrin clot]. Biokhimiia. 1987;52(10):1746-52. Russian.
Belitser VA, Varetskaia TV, Butylin IuP, Tsariuk LA, Svital'skaia LA. [Determination of blood plasma fibrinogen]. Lab Delo. 1983;(4):38-42.
Castellino FJ, Powell JR. Human plasminogen. Methods Enzymol. 1981;80 Pt C:365-78. Review.
Wiman B. Affinity-chromatographic purification of human alpha 2-antiplasmin. Biochem J. 1980;191(1):229-32.
Matsuka YuV. "The structure and localization of Plasminogen's Lysine Binding Sites (LBS)": Author. diss ... kand biol nauk. Kiev, 1989; 17 p.
Lerch PG, Rickli EE, Lergier W, Gillessen D. Localization of individual lysine-binding regions in human plasminogen and investigations on their complex-forming properties. Eur J Biochem. 1980;107(1):7-13.
Summaria L, Robbins KC. Isolation of a human plasmin-derived, functionally active, light (B) chain capable of forming with streptokinase an equimolar light (B) chain-streptokinase complex with plasminogen activator activity. J Biol Chem. 1976;251(18):5810-13.
Makogonenko EM, Kolesnik LA. The destruction of the fibrin clot fibrinolytic system and the mechanism of its regulation. Biokhimia Zhivotnyh i Cheloveka. 1989:(3):55-64.
Zolotareva EN. Study of the role of lysine and arginine-binding sites of plasmin at various stages of the hydrolysis of fibrinogen: Author. dis. ... Kand. biol. nauk. Kiev, 1995. 17 p.
Angles-Cano E, Rouy D, Lijnen HR. Plasminogen binding by alpha 2-antiplasmin and histidine-rich glycoprotein does not inhibit plasminogen activation at the surface of fibrin. Biochim Biophys Acta. 1992;1156(1):34-42.
Wiman B, Lijnen HR, Collen D. On the specific interaction between the lysine-binding sites in plasmin and complementary sites in alpha2-antiplasmin and in fibrinogen. Biochim Biophys Acta. 1979;579(1):142-54.
Holvoet P, Lijnen HR, Collen D. A monoclonal antibody directed against the high-affinity lysine-binding site (LBS) of human plasminogen. Role of LBS in the regulation of fibrinolysis. Eur J Biochem. 1986;157(1):65-9.
Bangert K, Thorsen S, Christensen V. Stopped-flow fluorescence kinetics of the reaction of a2-plasmin inhibitor with plasmin. Fibrinolysis. 1994; 8, Suppl. 1: 30.
Okajimo K, Soc G, Kohtio I. et al. Direct evidence for fibrinolysis in patients with acquired cc2-antiplasmin deficiency. Thrombosis and haemostasis: XIXth congr. Int. Soc. Amsterdam, 1992: 780.
Ponting CP, Marshall JM, Cederholm-Williams SA. Plasminogen: a structural review. Blood Coagul Fibrinolysis. 1992;3(5):605-14. Review.
Lucas MA, Fretto LJ, McKee PA. The binding of human plasminogen to fibrin and fibrinogen. J Biol Chem. 1983;258(7):4249-56.
Bas Leerink C, Duif PF, Gimpel JA, Kortlandt W, Bouma BN, van Rijn HJ. Lysine-binding heterogeneity of Lp(a): consequences for fibrin binding and inhibition of plasminogen activation. Thromb Haemost. 1992;68(2):185-8.
Harpel PC, Gordon BR, Parker TS. Plasmin catalyzes binding of lipoprotein (a) to immobilized fibrinogen and fibrin. Proc Natl Acad Sci U S A. 1989;86(10):3847-51.
Rouy D, Laplaud PM, Saboureau M, Angl?s-Cano E. Hedgehog lipoprotein(a) is a modulator of activation of plasminogen at the fibrin surface. An in vitro study. Arterioscler Thromb. 1992;12(2):146-54.
