Вивчення ролі регуляторної аргініл-зв'язуючої ділянки каталітичного ланцюга плазміна у гідролізі фібриногена
DOI:
https://doi.org/10.7124/bc.000447Анотація
Вивчено вплив аргініна та ізольованого Dh-фрагмента фібриногена на швидкість фібриногенолізу під дією Lys77-плазміна та його частково деградованих форм. Одержано дані, шр свідчать про низьку спорідненість до аргініна так званих аргініл-зв'язуючих ділянок каталітичного ланцюга у порівнянні з аргиніл-зв'язуючими ділянками некаталітичного ланцюга ферменту. У той же час показано, що гальмування гідролізу фібриногена у присутності Dh-фрагмента обумовлено ділянкою каталітичного ланцюгаLys77- або Lys530-плазміна. Показано, шр цей ефект виявлявся як на стадії утворення Х-фрагментів, так і на стадії їх руйнування. Обговорюється роль регуляторної ділянки каталітичного ланцюга на окремих етапах фібриногенолізу.Посилання
Markus G, DePasquale JL, Wissler FC. Quantitative determination of the binding of epsilon-aminocaproic acid to native plasminogen. J Biol Chem. 1978;253(3):727-32.
Holleman WH, Andres WW, Weiss LJ. The relationship between the lysine and the p-aminobenzamidine binding sites on human plasminogen. Thromb Res. 1975;7(5):683-93.
Matsuka YuV. "The structure and localization of Plasminogen's Lysine Binding Sites (LBS)": Author. diss ... kand biol nauk. Kiev, 1989; 17 p.
Verevka SV, Kudinov SA, Grinenko TV. Arginyl-binding sites of human plasminogen. Doklady Akad Nauk Ukr SSR. Ser B. 1985; (1):56-9.
V?radi A, Patthy L. Kringle 5 of human plasminogen carries a benzamidine-binding site. Biochem Biophys Res Commun. 1981;103(1):97-102.
Deutsch DG, Mertz ET. Plasminogen: purification from human plasma by affinity chromatography. Science. 1970;170(3962):1095-6.
Robbins KC, Summaria L. [10] Human plasminogen and plasmin. Methods Enzymol. 1970;184–99.
Powell JR, Castellino FJ. Isolation of human Val354 -plasminogen as an elastolytic fragment of human Glu1 -plasminogen. Biochem Biophys Res Commun. 1981;102(1):46-52.
Wu HL, Shi GY, Wohl RC, Bender ML. Structure and formation of microplasmin. Proc Natl Acad Sci U S A. 1987;84(24):8793-5.
Varetskaya TV. Microheterogenity of fibrinogen. Cryofibrinogen. Ukr Biokhim Zh. 1960; 32(1):13-24.
McConahey PJ, Dixon FJ. Radioiodination of proteins by the use of the chloramine-T method. Methods Enzymol. 1980;70(A):210-3.
Medved' LV, Novokhatny? VV, Privalov PL. Isolation and investigation of structural organization of active and inactive forms of fibrinogen D-fragment molecule. Mol Biol (Mosk). 1982;16(6):1195-202.
Lezhen TI, Kudinov SA. Effect of fragments E and D on the plasmin hydrolysis of the fibrin clot. Biokhimiia. 1986;51(6):967-9.
Rozenfel'd MA, Fateeva LA, Gontar' ID. Fibrinogen fragment D - inhibitor of fibrinolytic processes. Biokhimiia. 1983;48(7):1135-40.
Grinenko TV, Tret'iachenko VG, Kudinov SA, Medved' LV. Plasminogen-binding centers of molecules of fibrinogen, fibrin and products of their proteolysis. Biokhimiia. 1987;52(10):1732-9.
Kudinov SA, Lezhen TI. Interaction of plazminogen, plazmin heavy and light chains with fibrinogen D- and E-fragments. Doklady Akad Nauk Ukr SSR. Ser B. 1982; (6):61-3.
Zolotareva EN, Grinenko TV, Skomorovskaia EV, Kudinov SA. Effect of chemical modification of arginine residues of fibrinogen and its DH-fragment on the rate of hydrolysis of these proteins by plasminogen. Ukr Biokhim Zh. 1994;66(2):79-85.
Mosesson MW. Fibrinogen heterogeneity. Ann N Y Acad Sci. 1983;408:97-113.
Gorkun OV, Medved LV. Structural organization of early fibrinogen degradation products, X1 and X2-fragments produced by plasmin. Doklady Akad Nauk Ukr SSR. Ser B. 1984;(3):57-61.
Zolotariova EN. Estimaton the role of plasmin lysib- and argininl sites on separate stages of fibrinolen hydrolysis. Author Thesis kand biol nauk. Kyiv, 1995. 14p.
Zolotareva EN. Studding of role site plasmin for relation with lysine and arginine on early stages fibrin(ogen) hydrolysis. Biopolym Cell. 1995; 11(3-4):96-103.
