Дослідження аутоантитіл до тканиноспецифічних антигенів міокарда при дилятаційній кардюмюпатії

Автор(и)

  • Л. Л. Сидорик Інститут молекулярної біології і генетики НАН України Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680 Автор
  • М. В. Роднін Інститут молекулярної біології і генетики НАН України Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680 Автор
  • В. І. Бобик Інститут молекулярної біології і генетики НАН України Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680 Автор
  • Д. В. Рябенко Інститут молекулярної біології і генетики НАН України Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680 Автор
  • О. В. Веберов Інститут молекулярної біології і генетики НАН України Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680 Автор
  • Т. Ю. Ткаченко Інститут молекулярної біології і генетики НАН України Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680 Автор
  • Г. Х. Мацука Інститут молекулярної біології і генетики НАН України Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680 Автор

DOI:

https://doi.org/10.7124/bc.0003D7

Анотація

У роботі досліджено аутоантитіла проти тканиноспецифічних антигенів міокарда людини – актина і міозина. Методом твердофазного імуноферментного аналізу (ELISA) показано, що імунореактивність сироваток крові пацієнтів з дилятаційною кардіоміопатією (ДКМП) проти досліджених антигенів суттєво вища, ніж у здорових донорів. При порівнянні імунореактивності однакових сироваток проти антигенів, виділених із нормального і ураженого ДКМП міокарда, виявлено наступну закономірність: імунна відповідь на міозин із нормального міокарда була слабшою, ніж на той же білок із міокарда, ураженого ДКМП. Для актина спостерігалася зворотна залежність. Аналіз актина із нормального і ураженого ДКМП міокарда за допомогою методу обмеженого протеолізу дозволяє вважати, що з розвитком ДКМП цей білок підда ється субмолекулярним (скоріш за все, конформаційним) модифікаціям, які призводять до змін його імунореактивності. Отримані результати обговорюються з позиції функціонування скорочувального апарату кардіоміоцитів.

Посилання

Rose NR, Neumann DA, Herskowitz A. Autoimmune myocarditis: concepts and questions. Immunol Today. 1991;12(8):253-5.

Schultheiss HP, Bolte HD. Immunological analysis of auto-antibodies against the adenine nucleotide translocator in dilated cardiomyopathy. J Mol Cell Cardiol. 1985;17(6):603-17.

Neumann DA, Burek CL, Baughman KL, Rose NR, Herskowitz A. Circulating heart-reactive antibodies in patients with myocarditis or cardiomyopathy. J Am Coll Cardiol. 1990;16(6):839-46.

Limas CJ, Limas C. Immune-mediated modulation of beta-adrenoceptor function in human dilated cardiomyopathy. Clin Immunol Immunopathol. 1993;68(2):204-7.

Limas CJ, Limas C, Kubo SH, Olivari MT. Anti-beta-receptor antibodies in human dilated cardiomyopathy and correlation with HLA-DR antigens. Am J Cardiol. 1990;65(7):483-7.

Limas CJ, Goldenberg IF, Limas C. Assessment of immune modulation of beta-adrenergic pathways in human dilated cardiomyopathy: influence of methodologic factors. Am Heart J. 1992;123(4 Pt 1):967-70.

Limas CJ, Limas C. HLA-DRw6 antigen linkage in chronic congestive heart failure secondary to coronary artery disease (ischemic cardiomyopathy). Am J Cardiol. 1988;62(10 Pt 1):816-8.

Limas C, Limas CJ, Boudoulas H, Graber H, Bair R, Sparks L, Wooley CF. T-cell receptor gene polymorphisms in familial cardiomyopathy: correlation with anti-beta-receptor autoantibodies. Am Heart J. 1992;124(5):1258-63.

Rose NR, Herskowitz A, Neumann DA, Neu N. Autoimmune myocarditis: a paradigm of post-infection autoimmune disease. Immunol Today. 1988;9(4):117-20.

Bobyk V. I., Veberov A. V., Ryabenko D. V., Dubrovskaya G. V., Rodnin N. V., Sidorik L. L. The purification of the main tissue-specific antigens from the normal and effected by dilatative cardiomyopathia human heart. Biopolym. Cell. 1993; 9(6):63-66.

Laemmli UK. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature. 1970;227(5259):680-5.

Goosen PC. Isolation of subclasses of human IgG with affinity chromatography. J Immunol Methods. 1980;37(1):89-93.

Matsiota P, Druet P, Dosquet P, Guilbert B, Avrameas S. Natural autoantibodies in systemic lupus erythematosus. Clin Exp Immunol. 1987;69(1):79-88.

Ternynck T, Bleux C, Gregoire J, Avrameas S, Kanellopoulos-Langevin C. Comparison between autoantibodies arising during Trypanosoma cruzi infection in mice and natural autoantibodies. J Immunol. 1990;144(4):1504-11.

Kozlov EA, Rodnin NV, Levitina TL, Gusak NM, Radomskij NF, Palchikovskaya LJ. The amino acid sequence determination of a granulin and polyhedrin from two baculoviruses infecting Agrotis segetum. Virology. 1992;189(1):320-3.

Gething MJ, Sambrook J. Protein folding in the cell. Nature. 1992;355(6355):33-45.

Alexander H, Alexander S, Getzoff ED, Tainer JA, Geysen HM, Lerner RA. Altering the antigenicity of proteins. Proc Natl Acad Sci U S A. 1992;89(8):3352-6.

Epstein HF, Fischman DA. Molecular analysis of protein assembly in muscle development. Science. 1991;251(4997):1039-44.

Lange LG, Schreiner GF. Immune mechanisms of cardiac disease. N Engl J Med. 1994;330(16):1129-35.

Naparstek Y, Plotz PH. The role of autoantibodies in autoimmune disease. Annu Rev Immunol. 1993;11:79-104.

Plotz PH. Autoantibodies are anti-idiotype antibodies to antiviral antibodies. Lancet. 1983;2(8354):824-6.

Schwartz RS. Autoantibodies and normal antibodies. Progr Immunol. 1986; 6: 478-482.

biopolym.cell-1995-11-1-cover.png

Завантаження

Опубліковано

1995-01-20

Номер

Том 11 № 1 (1995)

Розділ

Biopolymers and Cell