Вивчення компонентів фракцій хроматину печінки щурів методами флюоресцентного зондування
DOI:
https://doi.org/10.7124/bc.0003CAАнотація
З використанням методів флюоресцентного зондування фракцій транскрипційно активного та репресованого хроматину печінки щурів встановлено різну здатність зв'язування зондів з цими фракціями. Збільшення спорідненості флюорескаміну (зонда, специфічного для гістонових білків) до фракції репресованого хроматину та бромистого етидію (зонда, специфічного для ДНК) до фракції транскрипційно активного хроматину дозволяє стверджувати важливість ДНК-гістонових контактів, у першу чергу, з гістоном НІ у молекулярних механізмах активації транскрипції у клітинах еукаріот. Поряд з цим, виявлення більшої доступності зонда для негістонових білків, до яких відносяться РНК-полімерази у фракції TAX, підтверджує значення структурного стану та кількості молекул цих ферментів у механізмах активації геному.Посилання
Studitskiĭ VM, Beliavskiĭ AV, Mel'nikova AF, Mirzabekov AD. The structure of nucleosomal core particles located on the transcribed genome regions. Mol Biol (Mosk). 1988;22(3):706-17.
Reeves R. Transcriptionally active chromatin. Biochim Biophys Acta. 1984;782(4):343-93.
Reeves R, Jones A. Genomic transcriptional activity and the structure of chromatin. Nature. 1976;260(5551):495-500.
Levitsky E. L., Gubsky Yu. I., Chabanny V. N., Volkov G. L., Novikova S. N. Biochemical characteristics of the rat liver transcriptionally active and repressed chromatin. Biopolym Cell. 1993; 9(6):13-21.
Gubskiĭ IuI, Levitskiĭ EL, Primak RG, Golubov MI, Novikova SN. Conformational characteristics and packing of endogenous lipid fractions of transcriptionally active and repressed chromatin. Ukr Biokhim Zh. 1991;63(2):83-9.
Gubskiy JuI, Levitsky EL, Primak RG, Velichko AN. Change in the structural condition of the fractionated liver chromatin under lipid peroxidation activation. Biopolym Cell. 1991; 7(3):89-94.
Primak RG, Goriushko AG, Levitsky EL, Gubsky YuI, Novikova SN. Study of conformational characteristics of transcriptionally active and repressed chromatin by means of fluorescent probes. Biopolym Cell. 1994; 10(1):41-6.
Chikhirzhina GI, Domkina LK, Chigareva NG, Ashmarin IP. Solubilization of chromatin by an endogenous enzymic Ca2+, Mg2+-dependent factor. Activity of residual chromatin. Mol Biol (Mosk). 1976;10(6):1303-10.
Tsanev RG, Markov GG. On the problem of quantitative spectrophotometric determination of nucleic acid. Biokhimiia. 1960;25:151-9.
Gubskiĭ IuI, Levitskiĭ EL, Gol'dshteĭn NB, Mozzhukhina TG, Litoshenko AIa, Novikova SN. Functional activity of fractionated chromatin from rat liver upon a single administration of carbon tetrachloride. Vopr Med Khim. 1989;35(4):119-24.
Ashmarin IP, Vasil'yev II, Ambrosov VA. Rapid methods of statistical processing and planning experiments. L. : Izd-vo Leningr. gos univ-ta. 1975; 78 p.
Lakowicz JR, Principles of Fluorescence Spectroscopy. Plenum Press, New York, London, 1983.
Sivolob AV, Khrapunov SN. Fluorescence spectroscopy in the investigations of protein-nucleic acids interactions in chromatin. Biopolym Cell. 1992; 8(1):89-100.
Bode J. On the reactions of fluorescamine with chromosomal proteins. Anal Biochem. 1979;99(2):274-80.
Lawrence JJ, Louis M. Ethidium bromide as a probe of chromatin structure. FEBS Lett. 1974;40(1):9-12.
LePecq JB, Paoletti C. A fluorescent complex between ethidium bromide and nucleic acids. Physical-chemical characterization. J Mol Biol. 1967;27(1):87-106.
Le Pecq JB. Use of ethidium bromide for separation and determination of nucleic acids of various conformational forms and measurement of their associated enzymes. Methods Biochem Anal. 1971;20:41-86.
White A., Handler P., Smith E., Principles of Biochemistry. 1978; McGraw-Hill, New York,
Matthews H. Modification of histone HI by reversible phosphorilation and its relation to chromosome condensation and mitosis. Mol Asp Cell Regul. 1980; 1: 235-54.
