Дослідження методом ІЧ-спектроскопії структури альбуміну крові здорових донорів та хворих з хронічною нирковою недостатністю
DOI:
https://doi.org/10.7124/bc.00037EАнотація
Методами, ІЧ-спектроскопії та кругового дихроїзму показано, що за хронічної ниркової недостатності (XHH) не відбувається змін у вторинній структурі сироваткового альбуміну людини (CAЛ). Спостережені розбіжності спектрів деконволюції CAЛ хворих на ХНН, які знаходилися на програмному хронічному гемодіалізі від 0,5 до 5 років, порівняно зі спектрами деконволюції альбуміну здорових донорів, скоріш за все, обумовлені змінами мікрооточення частини бічних радикалів аспарагінової і глутамінової кислот, а також аміногруп лізинових залишків у молекулах «уремічного» альбуміна.Посилання
Kragh-Hansen U. Structure and ligand binding properties of human serum albumin. Dan Med Bull. 1990;37(1):57-84.
Honoré B. Conformational changes in human serum albumin induced by ligand binding. Pharmacol Toxicol. 1990;66 Suppl 2:7-26.
Reed RG, Burrington CM. The albumin receptor effect may be due to a surface-induced conformational change in albumin. J Biol Chem. 1989;264(17):9867-72.
Landau MA. Molecular nature of certain physiological processes. Moscow: Nauka, 1985. 260 p.
Troitskiĭ GV, Sharaeva TK, Azhitskiĭ GIu, Mashin VV. Thiol-disulfide metabolism as a mechanism in the formation of albumin minor fractions with pI 5.2-7.4 in various pathologic states. Ukr Biokhim Zh. 1986;58(5):12-22.
Candiano G, Ghiggeri GM, Delfino G, Queirolo C, Vecchio G. Isoelectric focusing in low-denaturing media: visualization in renal disease of variation of the isoelectric point of albumin not related to a remarkable conformational variation. J Chromatogr. 1986;374(2):279-88.
Vasileva R, Jakab M, Haskó F. Application of ion-exchange chromatography for the production of human albumin. J Chromatogr. 1981;216:279-84.
Prokhorov MIu, Tiunov MP, Shakalis DA. Simple colorimetric micromethod of determination of free fatty acids. Lab Delo. 1977;(9):536-6.
Zhbankov RG IR spectra of cellulose and its derivatives. Minsk: Nauka i tekhnika, 1964; 338 p.
Kauppinen JK, Moffatt DJ, Mantsch HH, Cameron DG. Fourier Self-Deconvolution: A Method for Resolving Intrinsically Overlapped Bands. Applied Spectroscopy. 1981;35(3):271–6.
Bolotina IA, Chekhov VO, Lugauskas VIu, Ptitsyn OB. Determination of the secondary structure of proteins from their circular dichroism spectra. II. Estimation of the contribution of beta-pleated sheets. Mol Biol (Mosk). 1980;14(4):902-9.
Susi H, Byler DM. Protein structure by Fourier transform infrared spectroscopy: second derivative spectra. Biochem Biophys Res Commun. 1983;115(1):391-7.
Jakobsen RJ, Wasacz FM. Infrared Spectra-Structure Correlations and Adsorption Behavior for Helix Proteins. Applied Spectroscopy. 1990;44(9):1478–90.
Foster JF. Some aspects of the structure and conformational properties of serum albumin. Albumin structure, functions and uses. Oxford : Pergamon press, 1977: 53-84.
Bellamy LJ. The infra-red spectra of complex molecules. London : Methuen New York : Wiley, 1958.
Mabuchi H, Nakahashi H. Determination of 3-carboxy-4-methyl-5-propyl-2-furanpropanoic acid, a major endogenous ligand substance in uremic serum, by high-performance liquid chromatography with ultraviolet detection. J Chromatogr. 1987;415(1):110-7.
Zini R, Morin D, Salvadori C, Tillement JP. Tianeptine binding to human plasma proteins and plasma from patients with hepatic cirrhosis or renal failure. Br J Clin Pharmacol. 1990;29(1):9-18.
Niwa T, Takeda N, Tatematsu A, Maeda K. Accumulation of indoxyl sulfate, an inhibitor of drug-binding, in uremic serum as demonstrated by internal-surface reversed-phase liquid chromatography. Clin Chem. 1988;34(11):2264-7.
Doumenq P, Guiliano M, Bertrand JC, Mille G. GC/FT-IR Analysis of Fatty Acid Methyl Esters. Applied Spectroscopy. 1990;44(8):1355–9.
