Вплив модифікації регуляторних легких ланцюгів міозину на агрегаційні характеристики його активних фрагментів
DOI:
https://doi.org/10.7124/bc.000345Анотація
Проведено порівняльне дослідження агрегаційних характеристик ( при 42 ° С) активних фрагментів міозину скелетних м'язів кроля – хімотріптичного субфрагмента -1 (X- Cl) без регуляторної легкого ланцюга ( PЛЛ ) , Mg- папаїнового субфрагмента - 1 (Mg - Cl) , що міститьРЛЛ , і важкого мероміозіну (ВMM ), з дефосфорілірованими та фосфорильованими РЛЛ . Показано, що крім гідрофобних взаємодій на зв'язування РЛЛ з шарнірним сегментом голівки міозину суттєво впливають двовалентні катіони . Отримані результати дозволяють припустити , що у присутності двовалентних катіонів РЛЛ впливає на лабільні структури головки міозину - «суттєвий» легкий ланцюг – і через нього на фрагмент з молекулярною масою 50 000. Вплив фосфорилювання РЛЛ протилежний впливу двовалентних катіонів : він призводить до певної дестабілізації структури голівки , що свідчить про послаблення зв'язування фосфорильованого РЛЛ з голівками і може бути непрямим свідченням про «підстроювальну» роль фосфорилювання РЛЛ при функціонуванні скоротливої системи скелетних м'язів.Посилання
Vibert P, Cohen C. Domains, motions and regulation in the myosin head. J Muscle Res Cell Motil. 1988;9(4):296-305.
Mornet D, Bonet A, Audemard E, Bonicel J. Functional sequences of the myosin head. J Muscle Res Cell Motil. 1989;10(1):10-24.
Sivaramakrishnan M, Burke M. The free heavy chain of vertebrate skeletal myosin subfragment 1 shows full enzymatic activity. J Biol Chem. 1982;257(2):1102-5.
Kendrick-Jones L, Jakes R. Myosin linked regulation: A chemical approach. Myocardial failure Int. symp. EdsRottach-Egern, Tagersee. Berlin, 1977:28-40.
Kendrick-Jones J, Szentkiralyi EM, Szent-Györgyi AG. Regulatory light chains in myosins. J Mol Biol. 1976;104(4):747-75.
Lowey S, Slayter HS, Weeds AG, Baker H. Substructure of the myosin molecule. I. Subfragments of myosin by enzymic degradation. J Mol Biol. 1969;42(1):1-29.
Weeds AG, Taylor RS. Separation of subfragment-1 isoenzymes from rabbit skeletal muscle myosin. Nature. 1975;257(5521):54-6.
Yamamoto K, Sekine T. Substructure of myosin subfragment-1 as revealed by digestion with proteolytic enzymes. J Biochem. 1980;87(1):219-26.
Szent-Gyorgyi AG. Meromyosins, the subunits of myosin. Arch Biochem Biophys. 1953;42(2):305-20.
Perry SV, Zydowo M. A ribonucleoprotein of skeletal muscle and its relation to the myofibril. Biochem J. 1959;72:682-90.
Margossian SS, Lowey S. Interaction of myosin subfragments with F-actin. Biochemistry. 1978;17(25):5431-9.
Stepkowski D, Szczesna D, Wrotek M, Kakol I. Factors influencing interaction of phosphorylated and dephosphorylated myosin with actin. Biochim Biophys Acta. 1985;831(3):321-9.
Bálint M, Wolf I, Tarcsafalvi A, Gergely J, Sréter FA. Location of SH-1 and SH-2 in the heavy chain segment of heavy meromyosin. Arch Biochem Biophys. 1978;190(2):793-9.
Mitchell EJ, Jakes R, Kendrick-Jones J. Localisation of light chain and actin binding sites on myosin. Eur J Biochem. 1986;161(1):25-35.
Setton A, Muhlrad A. Effect of mild heat treatment on the ATPase activity and proteolytic sensitivity of myosin subfragment-1. Arch Biochem Biophys. 1984;235(2):411-7.
Burke M, Sivaramakrishnan M. Substructure of skeletal myosin subfragment 1. Preferential destabilization of a domain by methanol and its effect on catalytic activity. J Biol Chem. 1986;261(26):12330-6.
Babijchuk EB, Filenko AM, Omelyanyuk VS, Danylova VM. Thermal lability of structure of the of 50 kDa domain of myosin subdomain 1. Doklady Akad Nauk Ukr SSR. Ser B. 1989; (1):54-5.
Zima VL., Filenko AM, Danilova VM, Omel'yanyuk VS. Conformational changes and domain organization of myosin subfragment 1. Mol. genetics and biophysics. K. Vishcha Sk., 1988. Iss 13: 95-101.
Filenko AM, Zyma VL, Danilova VM, Ometyaniuk VS, Babiychuk EB, Tregubov VS. Structural pattern of subfragment 1 of skeletal muscle myosin. Biopolym Cell. 1990; 6(3):39-46.
Shnyrov VL, Levitskiĭ DI, Vedenkina NS, Nikolaeva OP, Khvorov NV. Domain structure of myosin subfragment 1. Dokl Akad Nauk SSSR. 1989;304(6):1497-9.
Levitsky DI structure of the myosin head and the functions of its light chains: Author. dis. ... Dr. biol. nauk. M., 1991. 49 p.
Potekhin SA, Trapkov VA, Privalov PL. Stages in the thermal denaturation of spiral fragments of myosin. Biofizika. 1979;24(1):46-50.
Bagshaw CR, Kendrick-Jones J. Identification of the divalent metal ion binding domain of myosin regulatory light chains using spin-labelling techniques. J Mol Biol. 1980;140(3):411-33.
Werber MM. Metal binding to myosin and to myosin DTNB-light chain. Experientia. 1978;34(5):575-6.
Minowa O, Matsuda S, Yagi K. Ca2+-induced conformational changes of 20,000 dalton light chain of vertebrate striated muscle myosins. J Biochem. 1983;94(1):25-35.
Permyakov E. A. Parvalbumin and related calcium-binding proteins. Moscow: Nauka, 1985. 190 p.
Srivastava S, Muhlrad A, Wikman-Coffelt J. Influence of myosin heavy chains on the Ca2+-binding properties of light chain, LC2. Biochem J. 1981;193(3):925-34.
Wikman-Coffelt J. Properties of the non-specific calcium-binding sites of rabbit skeletal-muscle myosin. Biochem J. 1980;185(1):265-8.
Bremel RD. Myosin linked calcium regulation in vertebrate smooth muscle. Nature. 1974;252(5482):405-7.
Kasman K, Kakol I. The influence of ethylenediaminetetraacetate on white skeletal muscle myosin. Biochim Biophys Acta. 1977;491(2):509-14.
Schaub MC, Huber P, Jauch A. et al. Removal of regulatory light chains from skeletal muscle myosin affects its interaction with actin by exposing a sticky patch at the base of the head portion. J Muscle Res Cell Motil. 1988;9(:) 81.
