Імунохімічна ідентифікація апопротеїну А-І у хроматині ядер гепатоцитів щурів

Автор(и)

  • Л. Є. Панін Інститут біохімії Сибірського відділення РАМН вул. Тімакова, 2, Новосибірськ, Російська Федерація, 630117 Автор
  • Л. М. Поляков Інститут біохімії Сибірського відділення РАМН вул. Тімакова, 2, Новосибірськ, Російська Федерація, 630117 Автор
  • І. Ф. Усинін Інститут біохімії Сибірського відділення РАМН вул. Тімакова, 2, Новосибірськ, Російська Федерація, 630117 Автор
  • А. П. Кузьменко Інститут біохімії Сибірського відділення РАМН вул. Тімакова, 2, Новосибірськ, Російська Федерація, 630117 Автор
  • О. М. Потеряєва Інститут біохімії Сибірського відділення РАМН вул. Тімакова, 2, Новосибірськ, Російська Федерація, 630117 Автор

DOI:

https://doi.org/10.7124/bc.000319

Анотація

З використанням сучасних методів імунохімічного аналізу в хроматині ядер гепатоцитів щурів виявлено два білки, що ідентичні за антигенними властивостями апопротеї, ну А-I (апо А-І). Один з молекулярною масою 28 000 містився у фракції транскрипційно активного хроматину та в ядерному матриксі. Другий .білок (біля 14000) знаходився лише в репресованому; хроматині. Питома імунореактивність апо А-І транскрипційно активного хроматну і ядерного матриксу була удвічі вищою, ніж сумарного і репресованого хроматину. Молекулярна маса, електрофоретична рухомість та імунохімічна ідентичність дозволяють вважати, що один білок є апо А-І, а другий – продуктом його лімітованого, протеолізу.

Посилання

Panin LE, Poliakov LM, Voĭtsekhovskaia EE, Bikkina MM. Effect of cortisol, adrenaline and ACTH on the absorption and intracellular distribution of protein-labelled lipoproteins by rat liver and adrenal tissues. Tsitologiia. 1981;23(11):1257-62.

Poliakov LM, Panin LE, Voĭtsekhovskaia EE. Lipoprotein absorption and intracellular distribution in the adrenals of rats under physical load. Probl Endokrinol (Mosk). 1984;30(4):60-3.

Hatch FT. Practical methods for plasma lipoprotein analysis. Adv Lipid Res. 1968;6:1-68.

Laemmli UK. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature. 1970;227(5259):680-5.

Lowry OH, Rosebrough NJ, Farr AL, Randall RJ. Protein measurement with the Folin phenol reagent. J Biol Chem. 1951;193(1):265-75.

Ouchterlony O. Diffusion-in-gel methods for immunological analysis. Prog Allergy. 1958;5:1-78.

Tovey ER, Baldo BA. Comparison of semi-dry and conventional tank-buffer electrotransfer of proteins from polyacrylamide gels to nitrocellulose membranes. Electrophoresis. 1987;8(9):384–7.

Poliakov LM, Poteriaeva ON, Panin LE. Determination of apoprotein A-1 by immunoenzyme analysis. Vopr Med Khim. 1991;37(1):89-92. PubMed

Usynin IF. New methods of research in clinical and experimental medicine. Novosibirsk, 1980: 96-98.

Gottesfeld JM, Bagi G, Berg B, Bonner J. Sequence composition of the template-active fraction of rat liver chromatin. Biochemistry. 1976;15(11):2472-83.

Neary RH, Gowland E. The effect of renal failure and haemodialysis on the concentration of free apolipoprotein A-1 in serum and the implications for the catabolism of high-density lipoproteins. Clin Chim Acta. 1988;171(2-3):239-45.

Panin LE, Svechnikova IG, Maianskaia NN. The role of plasma high density lipoproteins as modulators of specific hormonal effect of hydrocortisone. Vopr Med Khim. 1990;36(3):60-2.

Panin LE, Mayanskaya NN. Lysosomes: role in adaptation and recovery. Nauka, Novosibirsk, 1987. 198 p.

Завантаження

Опубліковано

1992-03-20

Номер

Розділ

Клітинна біологія