Активація біосинтезу лізину у Streptococcus bovis
DOI:
https://doi.org/10.7124/bc.0002D9Анотація
Одержані в роботі стійкі до аналогу лізину-8-2-аміноетил-L-цистсеїну– мутантні штами, S. bovis характеризуються більш високою ферментативною активністю аспартаткінази і діамінонімелатдекарбоксилази, що каталізують перший та останній етапи біосинтезу лізину у мікроорганізмів. Ці мутанти екскретують лізин в культуральну рідину. Показана трансформація протопластів S. bovis за допомогою рекомбінантної плазмідної ДНК, яка містить гени біосинтезу лізину Bacillus subtilis. Генетичний аналіз плазмідної ДНК підтвердив стабільне збереження lys-генів В. subtilis у клітинах гетерологічного хазяїна.Посилання
Pat. AO 260766 Czechoslovak. The strain of microorganism Streptococcus bovis AQ 24. 85. V. Kmet. Publ. 1985.
Shevchenko TN, Timashova EO, Aleksieva ZM. Mutants of Bacillus subtilis resistant to lysine analog S-2 aminoethyl-L-cysteine. Genetika. 1989;25(11):1937-45.
Bazdyreva NM, Kutseva LS. A spectrophotometric method for determining lysine in the culture fluid of Brevibacterium 22. Prikl Biokhim Mikrobiol. 1974;10(5):756-9.
White PJ. Diaminopimelate decarboxylase (Escherichia coli). Methods Enzymol. 1971;140–5.
Maniatis T, Fritsch EF, Sambrook J. Molecular cloning: a laboratory manual. New York: Cold Spring Harbor Lab, 1982; 545 p.
Kmet V, Kuncova P, Yovorsky. Production and regeneration of Rumen Streptococcus bovis protoplasts. Biologia. 1988; 43:977-82.
Spizizen J, Reilly BE, Evans AH. Microbial transformation and transfection. Annu Rev Microbiol. 1966;20:371-400.
Kara-murza SN, Ivanovskaia LV, Zhdanova NI. Effect of amino acids on the beta-aspartokinase activity from Corynebacterium glutamicum of wild and mutant strains. Prikl Biokhim Mikrobiol. 1978;14(3):345-53. Russian.
Chikindas ML, Luk'ianov EV, Rabinovich PM, Stepanov AI. Study of the 210-degree region of the Bacillus subtilis chromosome using recombinant plasmids. Mol Gen Mikrobiol Virusol. 1987;(2):20-4.
