Взаємодія білка RecA з хроматином ядер (цитологічний аспект)
DOI:
https://doi.org/10.7124/bc.0002D0Анотація
Продемонстрована можливість використання гену гесА як модельного при вивченні експресії екзогенної ДНК in vitro та in vivo. Візуалізація RecA-білку в цитоплазмі і ядрах проведена непрямим імунофлюоресцентним методом. Бактеріальний RecA-білок виявляли в культурі клітин HeLa після її обробки чистим білком RecA або ж білком, що міститься в ліпосомах, а також після трансфекції культури сконструйованою плазмідою pKCR2. Відзначена візуалізація RecA-білком хроматину ядер, яка залежить від проходження клітиною фаз мітотичного циклу. У системі in vivo бактеріальна β-галактозидаза і RecA-білок виявляли через 48 годин після проведення котрансформації печінки мишей плазмідами pGA293A та pKCR2, які були вміщені в ліпосоми. Високий рівень експресії recА- гену у гепатоцитах експериментальних тварин дозволяє використовувати його в модельних системах при вивченні експресії екзогенної ДНК in vivo.Посилання
Mallick U, Pahmsdorf HJ, Herrlich P. Protein «X» synthesis in mammalian cells. Chromosome damage and repair: Proc. NATO Adv. Study Ins. New York, 1981:199-204.
Lantsov VA. Bacterial RecA protein: a biochemical, genetic and physicochemical analysis. Genetika. 1985;21(9):1413-27.
Kmiec EB, Kroeger PE, Brougham MJ, Holloman WK. Topological linkage of circular DNA molecules promoted by Ustilago rec 1 protein and topoisomerase. Cell. 1983;34(3):919-29.
Cassuto E, Lightfoot LA, Howard-Flanders P. Partial purification of an activity from human cells that promotes homologous pairing and the formation of heteroduplex DNA in the presence of ATP. Mol Gen Genet. 1987;208(1-2):10-4.
Taidi-Laskowski B, Tyan D, Honigberg SM, Radding CR, Grumet FC. Use of RecA protein to enrich for homologous genes in a genomic library. Nucleic Acids Res. 1988;16(16):8157-69.
Angulo JF, Moreau PL, Maunoury R, Laporte J, Hill AM, Bertolotti R, Devoret R. KIN, a mammalian nuclear protein immunologically related to E. coli RecA protein. Mutat Res. 1989;217(2):123-34.
O'Hare K, Benoist C, Breathnach R. Transformation of mouse fibroblasts to methotrexate resistance by a recombinant plasmid expressing a prokaryotic dihydrofolate reductase. Proc Natl Acad Sci U S A. 1981;78(3):1527-31.
Kostetsky IE, Shpilevaya SP, Likhacheva LI, Zharova LC, Irodov DM, Kirillova VS, Kordium VA. Expression of Escherichia coli ?-Galactosidase in murine hepatocytes. Biopolym Cell. 1989; 5(2):51-8.
Shpilevaya SP, Kostetsky IE, Likhacheva LI, Zharova LG, Irodov DM, Usenko EV, Stolyar TV, Kordium VA. Comparative studies in efficiency of expression of bacterial ?-galactosidase in vivo by the immunofluorescence method. Biopolym Cell. 1990; 6(1):63-6.
Bilich KM, Irodov DM, Kordium VA. Some ultrastructural aspects of direct injection of liposomes with inclosed plasmid DNA into mice liver. Biopolym Cell. 1990; 6(1):73-82.
Spivak IM, Kostetski? IE, Shpilevaia SP, Kordium VA, Zhestianikov VD. The restoration by Escherichia coli RecA protein of the survival of gamma-irradiated HeLa cells reduced by the DNA repair inhibitors caffeine and 3-aminobenzamide. Tsitologiia. 1991;33(2):103-9.
