ДНК-полімераза І Е. coli: залежна від праймер-матричного комплексу інактивація фермента імідазолідами дезоксинуклеозид-5-трифосфатів
DOI:
https://doi.org/10.7124/bc.00018AАнотація
Досліджено вплив γ-імідазолідів АТР, СТР, GTP, ТТР дезокси-ряду на активність ДНК-полімерази з Е. coli за присутності і відсутності різних матрично-затравочних комплексів. Показано, що інактивація ферменту досягається тільки при одночасній присутності праймера і матриці, комплементарній аналогу dNTP. На підставі сукупності отриманих даних зроблено припущення про те, що після утворення комплементарного комплексу імідазоліду dNTP з матрицею на ферменті відбувається додаткова підгонка аналога до стану, який імітує реакційноздатний стан нуклеотиду, що в кінцевому підсумку призводить до зближення кінцевого фосфату аналога з нуклеофільними групами активного центра ферменту і їхньому фосфорилюванню.Посилання
Affinity modification of biopolymers. Ed. DG Knorre. Novosibirsk: Nauka, 1983. 243 p.
Abracham KI, Modak MJ. Affinity labeling of Escherichia coli DNA polymerase I with thymidine 5'-triphosphate and 8-azidoadenosine 5'-triphosphate: conditions for optimum labeling, specificity, and identification of the labeling site. Biochemistry. 1984; 23(6):1176-1182.
Biswas SB, Kornberg A. Nucleoside triphosphate binding to DNA polymerase III holoenzyme of Escherichia coli. A direct photoaffinity labeling study. J Biol Chem. 1984;259(12):7990-3.
Buneva VN, Demidova TV, Knorre DG, Kudriashova NV, Romashchenko AG. Affinity modification of Escherichia coli Dna-polymerase I by 4-(N-2-chloroethyl-N-methylamino)-benzyl-gamma-amides of dTTP and dATP. Mol Biol (Mosk). 1980;14(5):1080-7.
Buneva VN, Kudriashova NV, Nebrat LT, Romashchenko AG, Chimitova TA. Discrimination of Escherichia coli DNA-polymerases by alkylating dTTP gamma-amide. Dokl Akad Nauk SSSR. 1983;268(1):243-6.
Buneva VN, Kudriushova NV, Kurbatov VA, Romsshchenko AG. Affinity alkylation of E. coli RNA-dependent DNA polymerase with TTP gamma-amidate derivatives. Biokhimiia. 1978;43(12):2261-4.
Abboud MM, Sim WJ, Loeb LA, Mildvan AS. Apparent suicidal inactivation of DNA polymerase by adenosine 2',3'-riboepoxide 5'-triphosphate. J Biol Chem. 1978;253(10):3415-21.
Salvo RA, Serio GF, Evans JE, Kimball AP. The affinity labeling of amino acids in or about the active center of DNA-dependent DNA polymerase I. Biochemistry. 1976;15(3):493-7.
Levina A. S., Nevinsky G. A., Lavrik O. I. E. coli DNA polymerase: a study on the mechanism of primer binding using oligothymidylate derivatives with ethylated internucleotide phosphate groups. Russian Journal of Bioorganic Chemistry. 1985; 11(3):358-369.
Grachev MA, Zaychikov EF. Photo-modification studies of the contacts of the 5'-terminus of growing RNA with the subunits of RNA-polymerase. FEBS Lett. 1981;130(1):23-6.
Noy GP, Weissbach A. HeLa cell DNA polymerases: the effect of cycloheximide in vivo and detection of a new form of DNA polymerase alpha. Biochim Biophys Acta. 1977;477(1):70-83.
England PT, Huberman JL, Jovin TM, Kornberg A. Shwarz bioresearch radiochemical catalog. New York, 1971. 120 p.
Englund PT, Huberman JA, Jovin TM, Kornberg A. Enzymatic synthesis of deoxyribonucleic acid. XXX. Binding of triphosphates to deoxyribonucleic acid polymerase. J Biol Chem. 1969;244(11):3038-44.
Bryant FR, Johnson KA, Benkovic SJ. Elementary steps in the DNA polymerase I reaction pathway. Biochemistry. 1983;22(15):3537-46.
Kitz R, Wilson IB. Esters of methanesulfonic acid as irreversible inhibitors of acetylcholinesterase. J Biol Chem. 1962;237:3245-9.
Abbotts J, Loeb LA. On the fidelity of DNA replication. Lack of primer position effect on the fidelity of mammalian DNA polymerases. J Biol Chem. 1984;259(11):6712-4.
