Бромціанові фрагменти каталази гриба Penicillium vitale

Автор(и)

  • Т. Л. Левітіна Інститут молекулярної біології і генетики АН УСРС Київ, СРСР Автор
  • Н. М. Гусак Інститут молекулярної біології і генетики АН УСРС Київ, СРСР Автор
  • М. В. Роднін Інститут молекулярної біології і генетики АН УСРС Київ, СРСР Автор
  • М. Т. Кириленко Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна АН УРСР Київ, СРСР Автор
  • О. С. Мірошниченко Інститут молекулярної біології і генетики АН УСРС Київ, СРСР Автор
  • С. А. Атепаліхіна Інститут молекулярної біології і генетики АН УСРС Київ, СРСР Автор
  • Л. В. Гудкова Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна АН УРСР Київ, СРСР Автор
  • Е. А. Козлов Інститут молекулярної біології і генетики АН УСРС Київ, СРСР Автор

DOI:

https://doi.org/10.7124/bc.0000E5

Анотація

Каталазу P. vitale розщеплювали бромціаном. Гель-фільтруванням через сефадекси, іонообмінною хроматографією на різних іонообмінниках, екстракцією бутанолом і водним буфером, високовольтним електрофорезом на папері виділено дев’ять фрагментів, які налічують у сумі 387 амінокислотних залишків (50 % поліпептидного ланцюга білка). Досліджували N-кінцеві амінокислотні послідовності, триптичні і хімотриптичні пептиди цих фрагментів. У результаті встановлено повну амінокислотну послідовність фрагмента, який включає 61 амінокислотний залишок, і часткову амінокислотну послідовність двох фрагментів, які налічують у сумі 37 залишків.

Посилання

Kozlov EA, Kirilenko MT, Levltina TL, Gudkova LV, Degtyar RG, Solodova EV. Tryptic peptides of Penicillium vitale catalase. 1. Isolation and amino acid composition of soluble peptides. Biopolym Cell. 1987; 3(5):240-5.

Kirilenko MT, Levltina TL, Gudkova LV, Degtyar RG, Kozlov EA. Tryptic peptides of Penicillium vitale catalase. 2. Isolation and amino acid composition of unsoluble peptides. Biopolym Cell. 1988; 4(1):40-3.

Gusak NM, Levltina TL, AtePalikhina SA, Kirilenko MT, Gudkova LV, Kozlov EA. Tryptic peptides of Penicillium vitale catalase. 3. The structure of some peptides. Biopolym Cell. 1989; 5(1):45-51.

Gross E, Witkop B. Nonenzymatic cleavage of peptide bonds: the methionine residues in bovine pancreatic ribonuclease. J Biol Chem. 1962;237:1856-60.

Lur'ye YuYu. Handbook of Analytical Chemistry. Moscow, Khimiya, 1971; 454 P.

Kavsan VM, Moroz LV, Serebrianyi SB. Simplified instrument for horizontal high-voltage paper electrophoresis. Ukr Biokhim Zh. 1968;40(1):104-7.

Swank RT, Munkres KD. Molecular weight analysis of oligopeptides by electrophoresis in polyacrylamide gel with sodium dodecyl sulfate. Anal Biochem. 1971;39(2):462-77.

Gusak NM, Ovander MN, Drobot LB, Serebryanyi SB. Determining of the structure of peptides combined method dansyl-Edman. Metods of molecular biology. Kyiv, Naukova Dumka, 1979; 142-154.

Kozlov EA, Levitina TL, Gusak NM, Rodnin NV, Gudkova LV, Kirilenko MT, Degtyar RG. Polypeptide chain fragments of the Penicillium vitale catalase. Biopolym. Cell. 1987; 3(6):318-20.

Crane D, Holmes R, Masters C. Proteolytic modification of mouse liver catalase. Biochem Biophys Res Commun. 1982;104(4):1567-72.

Schroeder WA, Shelton JR, Shelton JB, Robberson B, Apell G, Fang RS, Bonaventura J. The complete amino acid sequence of bovine liver catalase and the partial sequence of bovine erythrocyte catalase. Arch Biochem Biophys. 1982;214(1):397-421.

Завантаження

Опубліковано

1989-09-20

Номер

Розділ

Структура та функції біополімерів