Моноклональні антитіла для одностадійного отримання високоочищеної урокінази

Автор(и)

  • Г. А. Кратасюк Інститут експериментальної кардіології, Всесоюзного кардіологічного наукового центру АМН СРСР Москва, СРСР Автор
  • Л. З. Якубов Інститут експериментальної кардіології, Всесоюзного кардіологічного наукового центру АМН СРСР Москва, СРСР Автор
  • В. В. Синіцин Інститут експериментальної кардіології, Всесоюзного кардіологічного наукового центру АМН СРСР Москва, СРСР Автор
  • С. П. Домогатський Інститут експериментальної кардіології, Всесоюзного кардіологічного наукового центру АМН СРСР Москва, СРСР Автор
  • О. В. Рохлін Інститут експериментальної кардіології, Всесоюзного кардіологічного наукового центру АМН СРСР Москва, СРСР Автор
  • С. В. Кольцова Інститут високомолекулярних сполук АН СРСР Ленінград, СРСР Автор
  • Н. А. Биняєва НДІ гематології та переливання крові МОЗ РРФСР Ленінград, СРСР Автор
  • З. Д. Федорова НДІ гематології та переливання крові МОЗ РРФСР Ленінград, СРСР Автор
  • Г. В. Самсонов Інститут високомолекулярних сполук АН СРСР Ленінград, СРСР Автор

DOI:

https://doi.org/10.7124/bc.0000C9

Анотація

За допомогою спеціально розробленої схеми скринінгу отримано високоафінні і специфічні моноклональні антитіла до урокінази людини. На їхній основі створено імуносорбент для одностадійного виділення очищеної урокінази з сечі.

Посилання

Colleti D. On the regulation and control of fibrinolysis. Thromb Haemost. 1981; 43(2):77-89.

Bertele V, Salzman EW. Antithrombotic therapy in coronary artery disease. Arteriosclerosis. 1985;5(2):119-34.

Shibatani T, Kakimoto T, Chibata I. Purification of high molecular weight urokinase from human urine and comparative study of two active forms of urokinase. Thromb Haemost. 1983;49(2):91-5.

Husain SS, Gurewich V, Lipinski B. Purification and partial characterization of a single-chain high-molecular-weight form of urokinase from human urine. Arch Biochem Biophys. 1983;220(1):31-8.

Huber K, Kirchheimer J, Binder BR. Rapid isolation of high molecular weight urokinase from native human urine. Thromb Haemost. 1982;47(3):197-202.

Kol'tsova SV, Shataeva LK, Sukhareva TF, Byniaeva NA, Fedorova ZD. Isolation and purification of urokinase. Vopr Med Khim. 1981;27(5):623-6.

Petrosian MN, Chervonskiĭ AV, Ibragimov AR, Vengerova TI, Brondz BD. Expression of light-chain immunoglobulin allelic genes in hybrid lymphoid cells. Dokl Akad Nauk SSSR. 1981;256(2):509-12.

Van Mourik P, Rivero RA, Van der Kwast TH, Lansdorp PM, Zeijlemaker WP. Density separation of spleen cells increases fusion frequency and yield of Ig-producing hybridomas. J Immunol Methods. 1984;68(1-2):45-53.

Astrup T, Mullertz S. The fibrin plate method for estimating fibrinolytic activity. Arch Biochem Biophys. 1952;40(2):346-51.

Friberger P, Knös M, Gustavsson S, Aurell L, Claeson G. Methods for determination of plasmin, antiplasmin and plasminogen by means of substrate S-2251. Haemostasis. 1978;7(2-3):138-45.

Sumi H, Robbins KC. A functionally active heavy chain derived from human high molecular weight urokinase. J Biol Chem. 1983;258(13):8014-9.

Laemmli UK. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature. 1970;227(5259):680-5.

Granelli-Piperno A, Reich E. A study of proteases and protease-inhibitor complexes in biological fluids. J Exp Med. 1978;148(1):223-34.

Nielsen LS, Hansen JG, Andreasen PA, Skriver L, Danø K, Zeuthen J. Monoclonal antibody to human 66,000 molecular weight plasminogen activator from melanoma cells. Specific enzyme inhibition and one-step affinity purification. EMBO J. 1983;2(1):115-9.

Skriver L, Larsson LI, Kielberg V, Nielsen LS, Andresen PB, Kristensen P, Dano K. Immunocytochemical localization of urokinase-type plasminogen activator in Lewis lung carcinoma. J Cell Biol. 1984;99(2):753-7.

Завантаження

Опубліковано

1989-05-20

Номер

Розділ

Структура та функції біополімерів