Вивчення впливу дефосфорильованих 2'-5' олігоаденілатів на конформацію білка apo-S100A1 методами гетероядерного ЯМР та кругового дихроїзму
DOI:
https://doi.org/10.7124/bc.0008A1Ключові слова:
2'-5' олігоаденілати, S100A1Анотація
Низькомолекулярні медіатори природного походження – 2'-5' олігоаденілати – відіграють важливу роль в антивірусному механізмі, пов’язаному з інтерфероном, вони причетні до росту клітин, апоптозу та інших важливих процесів, що протікають у клітині. Мета даного дослідження полягала в пошуку доказів мож- ливості взаємодії 2'-5' олігоаденілатів з апо-формою білка S100A1 людини. Методи. Використано методи ЯМР і КД. Результати. Зважаючи на значну концентрацію 2'-5' олігоаденілатів всередині живої клітини, можна припустити, що вони слугують додатковими біологічно активними субстратами і здатні регулювати функціонування білка S100A1 in vivo. Отримані дані вказують на те, що внаслідок взаємодії між 2'-5' олігоаденілатами та S100A1 відбуваються перебудови у вторинній структурі останнього. Крім того, вдалося визначити, які саме амінокислотні залишки беруть учать у цій взаємодії. Висновки. Ймовірно, 2'-5' олігоаденілати є додатковими елементами складної системи регуляції процесів, опосередкованих іонами Са2+.Посилання
Player MR, Torrence PF. The 2-5A system: modulation of viral and cellular processes through acceleration of RNA degradation. Pharmacol Ther. 1998;78(2):55-113.
Silverman RH. A scientific journey through the 2-5A/RNase L system. Cytokine Growth Factor Rev. 2007;18(5-6):381-8.
Liang SL, Quirk D, Zhou A. RNase L: its biological roles and regulation. IUBMB Life. 2006;58(9):508-14.
Malmgaard L. Induction and regulation of IFNs during viral infections. J Interferon Cytokine Res. 2004;24(8):439-54.
Pat. USA 5571799. (2'–5') olygoadenylate analogues useful as inhibitors of host-vs. graft response. Z Tkachuk, E Kvasyuk, G Matsuka, I Mikhailopulo I. Appl. 1991; publ. 1996.
Filippov I, Tkachuk Z, Dubei I. Mechanisms of vessel tone regulation by 2'–5'-oligoadenylates. Dopovidi Akad Nauk Ukrainy. 2010; 6:152–6.
Tkachuk ZIu, Dubeĭ LV, Tkachuk VV, Tkachuk LV, Losyts'kyĭ MIu, Iashchuk VM, Dubeĭ IIa. Study of the interaction of 2'-5'-oligoadenylates and their analogues with proteins by fluorescence spectroscopy. Ukr Biokhim Zh. 2011;83(1):45-53.
Levchenko SM, Rebriev AV, Tkachuk VV, Dubey LV, Dubey IYa, Tkachuk ZYu. Studies on interaction of oligoadenylates with proteins in vitro by MALDI-TOF mass spectrometry. Biopolym Cell. 2013;29(1):42–8.
Tkachuk Z, Dubey I, Tkachuk L, Dubey L, Shlykov S, Babich L. The effect of 2'–5'-oligoadenylates on calcium binding to Calmodulin. 17th Int. Symp on Ca2+-Binding Proteins and Calcium Function in Health and Disease. 2011; 41.
Jaremko Ł, Jaremko M, Elfaki I, Mueller JW, Ejchart A, Bayer P, Zhukov I. Structure and dynamics of the first archaeal parvulin reveal a new functionally important loop in parvulin-type prolyl isomerases. J Biol Chem. 2011;286(8):6554-65.
Zimmer DB, Chaplin J, Baldwin A, Rast M. S100-mediated signal transduction in the nervous system and neurological diseases. Cell Mol Biol (Noisy-le-grand). 2005;51(2):201-14.
Prosser BL, Hernández-Ochoa EO, Lovering RM, Andronache Z, Zimmer DB, Melzer W, Schneider MF. S100A1 promotes action potential-initiated calcium release flux and force production in skeletal muscle. Am J Physiol Cell Physiol. 2010;299(5):C891-902.
Wright NT, Prosser BL, Varney KM, Zimmer DB, Schneider MF, Weber DJ. S100A1 and calmodulin compete for the same binding site on ryanodine receptor. J Biol Chem. 2008;283(39):26676-83.
Kostyuk PG, Kozlov AV, Tkachuk ZYu, Viatchenko-Karpinksi SV, Sedova MV, Mikhaikopulo IA, Kvasyuk VI, Tselenko VI. Effect of "core" 2'5'-oligoadenylates on the phosphorylation-dependent calcium channels in GH3 cells. Ukr Biokhim Zh. 1995;67(1):26-32.
Dubey IYa, Dubey LV. Synthesis of (2'–5')-triadenylate and their analogues using O-nucleophilic catalysis of internucleotide coupling reaction. Biopolym Cell. 2007; 23(6):538–44.
Dixon M, Webb EC. Enzyme fractionation by salting-out: a theoretical note. Adv Protein Chem. 1961;16:197-219.
Falconer JS, Jenden DJ, Taylor DB. The application of solubility measurements to the study of complex protein solutions and to the isolation of individual proteins. Discuss Faraday Soc. 1953;13:40.
Bolewska K, Kozłowska H, Goch G, Mikołajek B, Bierzyński A. Molecular cloning and expression in Escherichia coli of a gene coding for bovine S100A1 protein and its Glu32-->Gln and Glu73-->Gln mutants. Acta Biochim Pol. 1997;44(2):275-83.
Böhm G, Muhr R, Jaenicke R. Quantitative analysis of protein far UV circular dichroism spectra by neural networks. Protein Eng. 1992;5(3):191-5.
Wishart DS, Bigam CG, Yao J, Abildgaard F, Dyson HJ, Oldfield E, Markley JL, Sykes BD. 1H, 13C and 15N chemical shift referencing in biomolecular NMR. J Biomol NMR. 1995;6(2):135-40.
Delaglio F, Grzesiek S, Vuister GW, Zhu G, Pfeifer J, Bax A. NMRPipe: a multidimensional spectral processing system based on UNIX pipes. J Biomol NMR. 1995;6(3):277-93.
Goddard TD, Kneller DG. SPARKY 3. San Francisco, University of California publ., 2004.
Kelly SM, Price NC. The use of circular dichroism in the investigation of protein structure and function. Curr Protein Pept Sci. 2000;1(4):349-84.
Johnson WC Jr. Protein secondary structure and circular dichroism: a practical guide. Proteins. 1990;7(3):205-14.
Rustandi RR, Baldisseri DM, Inman KG, Nizner P, Hamilton SM, Landar A, Landar A, Zimmer DB, Weber DJ. Three-dimensional solution structure of the calcium-signaling protein apo-S100A1 as determined by NMR. Biochemistry. 2002;41(3):788-96.
Ferguson PL, Shaw GS. Role of the N-terminal helix I for dimerization and stability of the calcium-binding protein S100B. Biochemistry. 2002;41(11):3637-46.
Nowakowski M, Jaremko Ł, Jaremko M, Zhukov I, Belczyk A, Bierzyński A, Ejchart A. Solution NMR structure and dynamics of human apo-S100A1 protein. J Struct Biol. 2011;174(2):391-9.
Lenarčič Živković M, Zaręba-Kozioł M, Zhukova L, Poznański J, Zhukov I, Wysłouch-Cieszyńska A. Post-translational S-nitrosylation is an endogenous factor fine tuning the properties of human S100A1 protein. J Biol Chem. 2012;287(48):40457-70.
Garrett DS, Seok YJ, Peterkofsky A, Clore GM, Gronenborn AM. Identification by NMR of the binding surface for the histidine-containing phosphocarrier protein HPr on the N-terminal domain of enzyme I of the Escherichia coli phosphotransferase system. Biochemistry. 1997;36(15):4393-8.
Most P, Remppis A, Pleger ST, Katus HA, Koch WJ. S100A1: a novel inotropic regulator of cardiac performance. Transition from molecular physiology to pathophysiological relevance. Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol. 2007;293(2):R568-77.
Prosser BL, Wright NT, Hernãndez-Ochoa EO, Varney KM, Liu Y, Olojo RO, Zimmer DB, Weber DJ, Schneider MF. S100A1 binds to the calmodulin-binding site of ryanodine receptor and modulates skeletal muscle excitation-contraction coupling. J Biol Chem. 2008;283(8):5046-57.
Wright NT, Cannon BR, Wilder PT, Morgan MT, Varney KM, Zimmer DB, Weber DJ. Solution structure of S100A1 bound to the CapZ peptide (TRTK12). J Mol Biol. 2009;386(5):1265-77.
Groves P, Linse S, Thulin E, Forsén S. A calbindin D9k mutant containing a novel structural extension: 1H nuclear magnetic resonance studies. Protein Sci. 1997;6(2):323-30.
Nowakowski M, Ruszczyńska-Bartnik K, Budzińska M, Jaremko L, Jaremko M, Zdanowski K, Bierzyński A, Ejchart A. Impact of calcium binding and thionylation of S100A1 protein on its nuclear magnetic resonance-derived structure and backbone dynamics. Biochemistry. 2013;52(7):1149-59.
Marlatt NM, Shaw GS. Amide exchange shows calcium-induced conformational changes are transmitted to the dimer interface of S100B. Biochemistry. 2007;46(25):7478-87.
