Флуоресцентна спектроскопія крайового збудження індолу і триптофану
DOI:
https://doi.org/10.7124/bc.00022CАнотація
Досліджено залежність положення спектрів флуоресценції індолу і триптофану від довжини хвилі збудження ?ех у різних твердих і в’язких розчинниках. Показано, що у цьому разі має місце ефект довгохвильового зсуву при червоному крайовому збудженні, причому в твердих системах зміни спектрів в області 290?310 нм можуть досягати декількох десятків нанометрів і значно перевищувати зміни ?ех. Продемонстровано зв’язок цього явища з дипольно-орієнтаційною релаксацією молекул розчинника в оточенні хромофора і запропоновано простий метод визначення часів релаксації на основі реєстрації стаціонарних спектрів флуоресценції при збудженні в максимумі і на червоному краю смуги поглинання. Метод може мати важливі переваги при дослідженнях білків, дозволяючи виключати необхідність отримання спектрів для повністю відрелаксованих станів хромофора.Посилання
Burstein EA. Luminescence of protein chromophores (model studies). Moscow, VINITI, 1976; 214 p.
Pikulik LG, Gladchenko LF, Costko MYa. Effect of temperature on the fluorescence of solutions of aromatic amino acids. Zh prikladnoy spektroskopiyi. 1967;(6):210-5.
Lakowicz JR, Balter A. Direct recording of the initially excited and the solvent relaxed fluorescence emission spectra of tryptophan by phase sensitive detection of fluorescence. Photochem Photobiol. 1982;36(2):125-32.
Demchenko AP. Structural relaxation in protein molecules studied by fluorescence spectroscopy. J Mol Struct. 1984; 114(1):45-48.
Galley WC, Purkey RM. Role of heterogeneity of the solvation site in electronic spectra in solution. Proc Natl Acad Sci U S A. 1970;67(3):1116-21.
Rubinov AP, Tomin VI. Bathochromic luminescence in low-temperature dye solutions. Optika i spektroskopiya. 1970; 29(6):1082-1086.
Lami H. Dynamical evidence for a short-lived CTTS state of indoles in glycerol. Nuovo cim. 1981; 63(1):241-253.
Bakhshiev NG, Mazurenko YuT, Piterskaya IV. Damping glow in different parts of the luminescence spectrum of molecules in viscous solutions. Optika i spektroskopiya. 1966; 21(5):550-4.
Mazurenko YuT, Bakhshiev NG. Influence of dipole relaxation orientation on spectral, temporal, and polarization parameters of the luminescence of solutions. Optika i spektroskopiya. 1970; 28 (5) :905-13.
Lakowicz JR. Principles of fluorescence spectroscopy. New York; London: Plenum press, 1983. 496 p.
Nemkovich NA, Matseyko VP, Tomin VI. Intermolecular orientational relaxation of the "up" in the solution of phthalimide with excitation frequency tunable dye laser. Optika i spektroskopiya. 1980; 49(2):274-82.
Zyma VL, Dragan AI, Bogach PG. Fluorescence and thermal-perturbation difference spectra of tryptophan in hydrophobic environment. Dopovidi Akad Nauk Ukr RSR. Ser B. 1978;(11):1016-9.
McDuffie GE, Litovitz TA. Dielectric Relaxation in Associated Liquids. J Chem Phys. 1962; 37(8):1699-705.
Rubinov AP, Tomin VI. Inhomogeneous broadening of the electronic spectra of organic molecules in solid and liquid solutions. Minsk, 1984; 40 p. (Preprint BSSR. Inst of Physics; N 348).
Demchenko AP. Ultraviolet spectroscopy of proteins. Berlin etc.: Springer, 1986. 340 p.
Demchenko AP. Fluorescence molecular relaxation studies of protein dynamics: The probe binding site of melittin is rigid on the nanosecond time scale. FEBS Lett. 1985; 182(1):99-102.
Demchenko AP, Shcherbatska NV. Nanosecond dynamics of charged fluorescent probes at the polar interface of a membrane phospholipid bilayer. Biophys Chem. 1985;22(3):131-43.
Demchenko AP, Ladokhin AS, Kostrzhevskaia EG. Structural-dynamic properties of the tryptophan residue environment in melittin. Mol Biol (Mosk). 1987;21(3):663-71.
