Асоціація мітохондріальної лізил-тРНК синтетази з білком GagPol ВІЛ-1 відбувається через каталітичний домен синтетази і трансматричний та інтегразний домени білка Pol

Автор(и)

  • Л. Кобі Національний центр наукових досліджень 1, Ave. de la Terrasse, Gif-sur-Yvette, Франція, 91190 Автор
  • Дж. Діас Національний центр наукових досліджень 1, Ave. de la Terrasse, Gif-sur-Yvette, Франція, 91190 Автор
  • П. Октобр Національний центр наукових досліджень 1, Ave. de la Terrasse, Gif-sur-Yvette, Франція, 91190 Автор
  • М. Комісо Національний центр наукових досліджень 1, Ave. de la Terrasse, Gif-sur-Yvette, Франція, 91190 Автор
  • М. Камінська Національний центр наукових досліджень 1, Ave. de la Terrasse, Gif-sur-Yvette, Франція, 91190 Автор
  • В. Ф. Шалак Національний центр наукових досліджень 1, Ave. de la Terrasse, Gif-sur-Yvette, Франція, 91190; Інститут молекулярної біології і генетики НАН України Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680 Автор
  • М. Міранд Національний центр наукових досліджень 1, Ave. de la Terrasse, Gif-sur-Yvette, Франція, 91190 Автор

DOI:

https://doi.org/10.7124/bc.000128

Ключові слова:

тРНК<sub>3</sub><sup>Ліз</sup>, лізил-тРНК синтетаза, ВІЛ-1, збирання віріона

Анотація

Мета. Встановити, чи може N-кінцева послідовність, яка є специфічною для мітохондріальної форми лізил-тРНК синтетази, забезпечувати взаємодію цього ферменту з білком GagPol ВІЛ-1. Методи. Двогібридна дріжджова система, імунопреципітація. Результати. Ми показали що лізил-тРНК синтетаза взаємодіє з доменом Pol білка Gag. Висновки. Запропоновано модель утворення комплексу ЛізРС:тРНК3Ліз:GagPol.

Посилання

Kaminska M., Havrylenko S., Decottignies P., Gillet S., Le Marechal P., Negrutskii B., Mirande M. Dissection of the structural organization of the aminoacyl-tRNA synthetase complex J. Biol. Chem 2009 284, N 10 P. 6053–6060.

Park S. G., Kim H. J., Min Y. H., Choi E. C., Shin Y. K., Park B. J., Lee S. W., Kim S. Human lysyl-tRNA synthetase is secreted to trigger proinflammatory response Proc. Natl Acad. Sci. USA 2005 102, N 18 P. 6356–6361.

Yannay-Cohen N., Carmi-Levy I., Kay G., Yang C. M., Han J. M., Kemeny D. M., Kim S., Nechushtan H., Razin E. LysRS serves as a key signaling molecule in the immune response by regulating gene expression Mol. Cell 2009 34, N 5 P. 603– 611.

Kawamata H., Magrane J., Kunst C., King M. P., Manfredi G. Lysyl-tRNA synthetase is a target for mutant SOD1 toxicity in mitochondria J. Biol. Chem 2008 283, N 42 P. 28321– 28328.

Kaminska M., Shalak V., Francin M., Mirande M. Viral hijacking of mitochondrial lysyl-tRNA synthetase J. Virol 2007 81, N 1 P. 68–73.

Tolkunova E., Park H., Xia J., King M. P., Davidson E. The human lysyl-tRNA synthetase gene encodes both the cytoplasmic and mitochondrial enzymes by means of an unusual alternative splicing of the primary transcript J. Biol. Chem 2000 275, N 45 P. 35063–35069.

Javanbakht H., Halwani R., Cen S., Saadatmand J., MusierForsyth K., Gottlinger H., Kleiman L. The interaction between HIV-1 Gag and human lysyl-tRNA synthetase during viral assembly J. Biol. Chem 2003 278, N 30 P. 27644–27651.

Kobbi L., Octobre G., Dias J., Comisso M., Mirande M. Association of mitochondrial Lysyl-tRNA synthetase with HIV-1 Gag Pol involves catalytic domain of the synthetase and transframe and integrase domains of Pol J. Mol. Biol 2011 410, N 5 P. 875–886.

Завантаження

Опубліковано

2011-09-20

Номер

Розділ

Biopolymers and Cell