Рецептори до фрагментів фібрину на нейроендокринних клітинах РС-12

Автор(и)

  • Н. Ю. Чорна Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України вул. Леонтовича, 9, Київ, Україна, 01601 Автор
  • Ю. І. Петрова Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України вул. Леонтовича, 9, Київ, Україна, 01601 Автор
  • О. М. Калашник Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України вул. Леонтовича, 9, Київ, Україна, 01601 Автор
  • Т. М. Платонова Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України вул. Леонтовича, 9, Київ, Україна, 01601 Автор
  • С. Седерхольм-Вільямс Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України вул. Леонтовича, 9, Київ, Україна, 01601 Автор
  • М. В. Скок Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України вул. Леонтовича, 9, Київ, Україна, 01601 Автор

DOI:

https://doi.org/10.7124/bc.0007AC

Ключові слова:

клітини лінії РС-12, D-, DD-, і Е-фрагменти фібрину, інтегрини

Анотація

Методами цитофлуориметрії та клітинного імуноферментного аналізу показано, що нейроноподібні клітини лінії РС-12 експресують інтегрин αvβ3 відповідальний за зв’язування клітин з фібриногеном і D-, DD- та Е-фрагментами фібрину. Кожна клітина містить приблизно 1·106 сайтів зв’язування D-фрагмента з константою афінності 8,12·106 М–1, зв’язування блокується RGD-вмісним пептидом. За фізіологічних температурних умов відбувається інтерналізація рецепторів з подальшим відновленням на мембрані. Передінкубація з фрагментами фібрину призводить до зростання кількості рецепторів на поверхні клітин. Адсорбовані на поверхні пластику D-, DD- і Е-фрагменти фібрину сприяють проліферації клітин РС-12, що пояснює позитивний вплив цієї сполуки на відновлення нервових клітин.

Посилання

Akassoglou K, Kombrinck KW, Degen JL, Strickland S. Tissue plasminogen activator-mediated fibrinolysis protects against axonal degeneration and demyelination after sciatic nerve injury. J Cell Biol. 2000;149(5):1157-66.

Zeng L, Huck S, Redl H, Schlag G. Fibrin sealant matrix supports outgrowth of peripheral sensory axons. Scand J Plast Reconstr Surg Hand Surg. 1995;29(3):199-204.

Matras H, Braun F, Lassmann H, Ammerer HP, Mamoli B. Plasma clot welding of nerves. (Experimental report). J Maxillofac Surg. 1973;1(4):236-47.

Dagum AB. Peripheral nerve regeneration, repair, and grafting. J Hand Ther. 1998;11(2):111-7.

Menovsky T1, Bartels RH. Stabilization and accurate trimming of nerve ends: practical use of fibrin glue: technical note. Neurosurgery. 1999;44(1):224-5;

Yin Q, Kemp GJ, Yu LG, Wagstaff SC, Frostick SP. Neurotrophin-4 delivered by fibrin glue promotes peripheral nerve regeneration. Muscle Nerve. 2001;24(3):345-51.

Greene LA, Tischler AS. Establishment of a noradrenergic clonal line of rat adrenal pheochromocytoma cells which respond to nerve growth factor. Proc Natl Acad Sci U S A. 1976;73(7):2424-8.

Petrova IuI, Savchuk OM, Kalashnyk OM, Platonova TM, Skok MV, Cederholm-Williams S. PC-12 cells hydrolyze the fibrin clot by producing both plasminogen and its tissue activator. Ukr Biokhim Zh. 2004;76(2):64-8.

Kalashnyk OM, Petrova IuI, Platonova TM, Skok MV, Cederholm-Williams S. The role of fibrin clot degradation products in the regulation of vital functions of PC-12 cells. Ukr Biokhim Zh. 2005;77(5):37-44.

Platonova TN, Lukinova NI, Medved AV. Isolation and analysis of the activated forms of D-fragment of bovine fibrin. Dopovidi Akad Nauk Ukrainy. 1993; (6):134-8.

Belitser VO, Varets'ka TV, Tsinkalovs'ka SM, Pozdniakova TM, Tolstikh VM. Isolation and characterization of an high-molecular tryptic fibrinogen fragment--an inhibitor of fibrin polymerization. Ukr Biokhim Zh. 1972;44(4):411-7.

Carmichael J, DeGraff WG, Gazdar AF, Minna JD, Mitchell JB. Evaluation of a tetrazolium-based semiautomated colorimetric assay: assessment of radiosensitivity. Cancer Res. 1987;47(4):943-6.

Klaus GG. Lymphocytes: A Practical Approach. Oxford University Press. 1987; 254 p.

Cornish-Bowden A. Principles of Enzyme Kinetics Wiley, 1979 280 p.

Rovensky YA. Cellular and molecular mechanisms of tumor invasion. Biochemistry (Mosc). 1998;63(9):1029-43

Bretscher MS. Circulating integrins: alpha 5 beta 1, alpha 6 beta 4 and Mac-1, but not alpha 3 beta 1, alpha 4 beta 1 or LFA-1. EMBO J. 1992;11(2):405-10.

Critchley DR. Focal adhesions - the cytoskeletal connection. Curr Opin Cell Biol. 2000;12(1):133-9.

Yokoyama K, Erickson HP, Ikeda Y, Takada Y. Identification of amino acid sequences in fibrinogen gamma -chain and tenascin C C-terminal domains critical for binding to integrin alpha vbeta 3. J Biol Chem. 2000;275(22):16891-8.

Podolnikova NP, Yakubenko VP, Volkov GL, Plow EF, Ugarova TP. Identification of a novel binding site for platelet integrins alpha IIb beta 3 (GPIIbIIIa) and alpha 5 beta 1 in the gamma C-domain of fibrinogen. J Biol Chem. 2003;278(34):32251-8.

Corbel C, Vaigot P, Salaun J. (alpha)IIb Integrin, a novel marker for hemopoietic progenitor cells. Int J Dev Biol. 2005;49(2-3):279-84.

Yip PM, Zhao X, Montgomery AM, Siu CH. The Arg-Gly-Asp motif in the cell adhesion molecule L1 promotes neurite outgrowth via interaction with the alphavbeta3 integrin. Mol Biol Cell. 1998;9(2):277-90.

Pittier R, Sauthier F, Hubbell JA, Hall H. Neurite extension and in vitro myelination within three-dimensional modified fibrin matrices. J Neurobiol. 2005;63(1):1-14.

Lugovskoy E. V. Molecular mechanisms of fibrin formation and fibrinolysis K.: Nauk. dumka, 2003; 223 p.

Kodama M, Naito M, Nomura H, Iguchi A, Thompson WD, Stirk CM, Smith EB. Role of D and E domains in the migration of vascular smooth muscle cells into fibrin gels. Life Sci. 2002;71(10):1139-48.

Опубліковано

2008-07-20

Номер

Розділ

Клітинна біологія