Фосфатидилхолін і фосфатидилінозит – алостеричні регулятори 5-ліпоксигенази з бульб картоплі
DOI:
https://doi.org/10.7124/bc.0007A8Ключові слова:
5-ліпоксигеназа, фосфоліпіди, алостеріяАнотація
Визначено кінетичні константи реакції окиснення лінолевої кислоти за присутності очищеної 5-ліпоксигенази з бульб Solanum tuberosum. Показано, що гідрофільна та гідрофобна форми ферменту за умов міцелярної системи проявляють позитивну кооперативність відносно лінолевої кислоти. Приєднання фосфатидилхоліну або фосфатидилінозиту до ліпоксигенази призводить до вивільнення субстрату з ферменту і, таким чином, до зменшення або збільшення швидкості реакції відповідно. Отримані результати свідчать про алостеричний механізм регуляції активності 5-ліпоксигенази зазначеними фосфоліпідами.Посилання
Liavonchanka A, Feussner I. Lipoxygenases: occurrence, functions and catalysis. J Plant Physiol. 2006;163(3):348-57.
Walther M, Wiesner R, Kuhn H. Investigations into calcium-dependent membrane association of 15-lipoxygenase-1. Mechanistic roles of surface-exposed hydrophobic amino acids and calcium. J Biol Chem. 2004;279(5):3717-25.
Kulkarni S, Das S, Funk CD, Murray D, Cho W. Molecular basis of the specific subcellular localization of the C2-like domain of 5-lipoxygenase. J Biol Chem. 2002;277(15):13167-74.
Butovich IA, Parshikova TV, Babenko VM. et al. Regulatory role of phospholipids in the oxidation of linoleic acid by 5-lipoxygenase. Biol. Membrane. 1992; 9(6):611–6.
Butovich IA, Babenko VM, Livarchuk LV, Mogilevich TV, Kukhar VP. Activation of linoleic acid oxidation by potato 5-lipoxygenase indused by phosphatidic acid. Biokhimiia. 1991; 56(6):1077-81.
Bradford MM. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal Biochem. 1976;72:248-54.
Ornstein M. Disk electrophoresis-I Background and Theory. Ann N Y Acad Sci. 1964;121:321-49.
Gibian MJ, Vandenberg P. Product yield in oxygenation of linoleate by soybean lipoxygenase: the value of the molar extinction coefficient in the spectrophotometric assay. Anal Biochem. 1987;163(2):343-9.
Gordon J. Organic Chemistry of Electrolyte Solutions. New York: Wiley, 1979. 712.
Kurganov BI. Allosteric enzymes. Moscow: Nauka, 1978. 247 p.
Aharony D, Stein RL. Kinetic mechanism of guinea pig neutrophil 5-lipoxygenase. J Biol Chem. 1986;261(25):11512-9.
Mogul R, Johansen E, Holman TR. Oleyl sulfate reveals allosteric inhibition of soybean lipoxygenase-1 and human 15-lipoxygenase. Biochemistry. 2000;39(16):4801-7.
Hornig C1, Albert D, Fischer L, H?rnig M, Radmark O, Steinhilber D, Werz O. 1-Oleoyl-2-acetylglycerol stimulates 5-lipoxygenase activity via a putative (phospho)lipid binding site within the N-terminal C2-like domain. J Biol Chem. 2005;280(29):26913-21.
Butovich I. A., Soloshonok V. A., Solodenko V. A., Kukhar V. P. Activation of 5-lipoxygenase by lipophylic n-alkyl-containing acids is an allosteric process. Russian Journal of Bioorganic Chemistry 1990, 16 (2):270-271
Kharchenko OV, Kulinichenko HI, Butovych IA. Kinetic mechanisms of linoleic acid oxidation by 5-lipoxygenase from Solanum tuberosum L. Ukr Biokhim Zh. 1999;71(4):40-4.
Butovich IA, Kukhar' VP. Amphiphilic aliphatic acids--activators of 5-lipoxygenase. The adsorption-micellar regulatory mechanism. Dokl Akad Nauk SSSR. 1991;316(6):1486-90.
Butovich IA, Kharchenko OV, Paboka IuN, Kazachkov MG. Characteristics of the aggregative state of the substrate in the reaction of 5-lipoxygenase oxidation of linoleic acid. Ukr Biokhim Zh. 2001;73(2):39-43.
Butovich IA, Luk'yanova SM, Reddy CC. Oxidation of linoleyl alcohol by potato tuber lipoxygenase: kinetics and positional, stereo, and geometrical (cis, trans) specificity of the reaction. Arch Biochem Biophys. 2000;378(1):65-77.
Butovich IA, Reddy CC. Enzyme-catalyzed and enzyme-triggered pathways in dioxygenation of 1-monolinoleoyl-rac-glycerol by potato tuber lipoxygenase. Biochim Biophys Acta. 2001;1546(2):379-98.
