Взаємодія синтезованого in vitro казеїну зі штучними фосфоліпідними везикулами

Автор(и)

  • Д. І. Балков Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна АН УРСР Київ, СРСР Автор
  • О. Е. Рачков Інститут молекулярної біології і генетики АН УСРС Київ, СРСР Автор
  • Л. І. Колчинська Інститут фізіології ім. О. О. Богомольця АН УРСР Київ, СРСР Автор
  • Н. Ф. Стародуб Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна АН УРСР Київ, СРСР Автор
  • Г. В. Єльська Інститут молекулярної біології і генетики АН УСРС Київ, СРСР Автор
  • В. К. Лішко Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна АН УРСР Київ, СРСР Автор

DOI:

https://doi.org/10.7124/bc.0001F9

Анотація

Відпрацьовано модель для вивчення включення всередину лецитинових ліпосом продуктів трансляції деяких еукаріотичних мРНК у безклітинній білоксинтезувальній системі із зародків пшениці. Показано, що при використанні у даній системі мРНК секреторного білка казеїну всередині ліпосом накопичується 14С-мічений продукт. При трансляції в системі мРНК несекреторного білка глобіну 14С-мітка не виявляється. Ліпосоми після інкубації їх в безклітинній системі трансляції мРНК казеїну містять його антигенні детермінанти. Отримані результати свідчать, що для транслокації казеїну через бішарову ліпідну мембрану наявність спеціального рецептора необов’язкова. Вбудовування і перенесення зазначеного білка здійснюється ко-трансляційно за рахунок взаємодії N-кінцевого «сигнального» пептиду з ліпідами мембрани.

Посилання

Spirin AS. Co-translation folding, compartmentalization and modification of proteins. Mol Biol (Mosk). 1984;18(6):1445-60.

Blobel G, Sabatini DD. Controlled proteolysis of nascent polypeptides in rat liver cell fractions. I. Location of the polypeptides within ribosomes. J Cell Biol. 1970;45(1):130-45.

Sabatini DD, Blobel G. Controlled proteolysis of nascent polypeptides in rat liver cell fractions. II. Location of the polypeptides in rough microsomes. J Cell Biol. 1970;45(1):146-57.

Hortsch M, Meyer DI. Pushing the signal hypothesis: what are the limits? Biol Cell. 1984;52(1 Pt A):1-8.

Adelman MR, Sabatini DD, Blobel G. Ribosome-membrane interaction. Nondestructive disassembly of rat liver rough microsomes into ribosomal and membranous components. J Cell Biol. 1973;56(1):206-29.

Smith WP, Tai PC, Davis BD. Interaction of secreted nascent chains with surrounding membrane in Bacillus subtilis. Proc Natl Acad Sci U S A. 1978;75(12):5922-5.

Ohno-Iwashita Y, Wolfe P, Ito K, Wickner W. Processing of preproteins by liposomes bearing leader peptidase. Biochemistry. 1984;23(25):6178-84.

Meyer DI, Krause E, Dobberstein B. Secretory protein translocation across membranes-the role of the "docking protein'. Nature. 1982;297(5868):647-50.

Walter P, Blobel G. Purification of a membrane-associated protein complex required for protein translocation across the endoplasmic reticulum. Proc Natl Acad Sci U S A. 1980;77(12):7112-6.

Wickner W, Mandel G, Zwizinski C, Bates M, Killick T. Synthesis of phage M13 coat protein and its assembly into membranes in vitro. Proc Natl Acad Sci U S A. 1978;75(4):1754-8.

Nesmeianova MA, Bogdanov MV, Kolot MN, Zemlianukhina OA, Kulaev IS. Interaction of alkaline phosphatase and acid phospholipids in E. coli cells and artificial membranes. Biokhimiia. 1982;47(4):671-7.

Nesmeianova MA. Molecular mechanisms of membrane participation in the biosynthesis of secretory proteins and its regulation in Escherichia coli. Usp Sovrem Biol. 1982;94(2):225-42.

Starodub NF, Rachkov AE, Petik AV et al. Isolation of individual mRNA and immunochemical testing translation products. Methods of molecular biology. Kiev, Naukova dumka, 1986; 90-9.

Limborskaia SA, Frolova LIu, Makarovskaia EE, Khil'ko SN. Isolation of human globin mRNA and synthesis of its complementary DNA by the reverse transcription route. Dokl Akad Nauk SSSR. 1976;230(4):981-4.

Rachkov AE, Starodub NF. Isolation of biologically active mRNA from mammary glands of cows. Molekulyarnaya biologiya. 1984; Is. 37:29-33.

Marcus A, Efron D, Weeks DP. The wheat embryo cell-free system. Methods Enzymol. 1974;30:749-54.

Bangham AD, Hill HW, Miller NGA. Preparation and use of liposomes as model of biological membrane. Meth Membrane Biol. 1974;1:1-68.

Szoka F Jr, Papahadjopoulos D. Procedure for preparation of liposomes with large internal aqueous space and high capture by reverse-phase evaporation. Proc Natl Acad Sci U S A. 1978;75(9):4194-8.

Al-Sarraj K, White DA, Mayer RJ. Purification and properties of casein from mammary gland of lactating rabbits. Int J Biochem. 1978;9(4):269-77.

McConahey PJ, Dixon FJ. Radioiodination of proteins by the use of the chloramine-T method. Methods Enzymol. 1980;70(A):210-3.

Wessel D, Flügge UI. A method for the quantitative recovery of protein in dilute solution in the presence of detergents and lipids. Anal Biochem. 1984;138(1):141-3.

Nanba S, Hikawa A, Kitoo N, Horigome T, Omata S, Sugano H. Interaction of secretory protein precursors with phospholipids in liposomes. J Biochem. 1984;96(4):1133-42.

Yoshikawa M, Mizukami T, Omori K, Sasaki R, Chiba H. Isolation and characterization of mRNA from mammary gland of lactating cow. Agr Biol Chem. 1981; 45(1):177-183.

Garnier J, Gaye P, Mercier JC, Robson B. Structural properties of signal peptides and their membrane insertion. Biochimie. 1980;62(4):231-9.

biopolym.cell-1987-3-5-cover.png

Завантаження

Опубліковано

1987-09-20

Номер

Том 3 № 5 (1987)

Розділ

Клітинна біологія