З'ясування ролі тирозинкінази Syk під час нейрональної диференціації клітин ембріональної карциноми миші Р19, індукованої ретиноєвою кислотою
DOI:
https://doi.org/10.7124/bc.000673Анотація
Показано зміни рівнів експреси тирозинкінази Syk під час нейрональної диференціації, яку змодельовано на культурі клітин ембріональної карциноми мишей, стимульованої ретиноєвою кислотою. Вивчаючи розподіл тирозинкінази Syk у розчинній та збагаченій елементами цитоскелета нерозчинній фракціях клітин, вперше виявлено внутрішньоклітинний перерозподіл тирозинкінази Syk під час нейрональної диференціації. Висловлено припущення про можливий зв'язок цього білка з елементами цитоскелетаПосилання
Yanagi S, Inatome R, Ding J, Kitaguchi H, Tybulewicz VL, Yamamura H. Syk expression in endothelial cells and their morphologic defects in embryonic Syk-deficient mice. Blood. 2001;98(9):2869-71.
Yanagi S, Inatome R, Takano T, Yamamura H. Syk expression and novel function in a wide variety of tissues. Biochem Biophys Res Commun. 2001;288(3):495-8.
Obergfell A, Eto K, Mocsai A, Buensuceso C, Moores SL, Brugge JS, Lowell CA, Shattil SJ. Coordinate interactions of Csk, Src, and Syk kinases with [alpha]IIb[beta]3 initiate integrin signaling to the cytoskeleton. J Cell Biol. 2002;157(2):265-75.
Inatome R, Yanagi S, Takano T, Yamamura H. A critical role for Syk in endothelial cell proliferation and migration. Biochem Biophys Res Commun. 2001;286(1):195-9.
Sada K, Takano T, Yanagi S, Yamamura H. Structure and function of Syk protein-tyrosine kinase. J Biochem. 2001;130(2):177-86.
Tsujimura T, Yanagi S, Inatome R, Takano T, Ishihara I, Mitsui N, Takahashi S, Yamamura H. Syk protein-tyrosine kinase is involved in neuron-like differentiation of embryonal carcinoma P19 cells. FEBS Lett. 2001;489(2-3):129-33.
Dr?ber P, Mal? P. Mutants of embryonal carcinoma cells defective in the expression of embryoglycan. Proc Natl Acad Sci U S A. 1987;84(16):5798-802.
Dr?berov? E, Dr?ber P. A microtubule-interacting protein involved in coalignment of vimentin intermediate filaments with microtubules. J Cell Sci. 1993;106 ( Pt 4):1263-73.
Laemmli UK. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature. 1970;227(5259):680-5.
Dr?ber P. Quantification of proteins in sample buffer for sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis using colloidal silver. Electrophoresis. 1991;12(6):453-6.
Smith PK, Krohn RI, Hermanson GT, Mallia AK, Gartner FH, Provenzano MD, Fujimoto EK, Goeke NM, Olson BJ, Klenk DC. Measurement of protein using bicinchoninic acid. Anal Biochem. 1985;150(1):76-85.
Towbin H, Staehelin T, Gordon J. Electrophoretic transfer of proteins from polyacrylamide gels to nitrocellulose sheets: procedure and some applications. Proc Natl Acad Sci U S A. 1979;76(9):4350-4.
Dr?ber P, Dr?berov? E, Linhartov? I, Viklick? V. Differences in the exposure of C- and N-terminal tubulin domains in cytoplasmic microtubules detected with domain-specific monoclonal antibodies. J Cell Sci. 1989;92 ( Pt 3):519-28.
B?rtek J, Viklick? V, Horejs? V, Verlov? H, Dr?ber P. Production and characterization of monoclonal antibodies against human transferrin. Folia Biol (Praha). 1984;30(2):137-40.
Edd? B, Rossier J, Le Caer JP, Berwald-Netter Y, Koulakoff A, Gros F, Denoulet P. A combination of posttranslational modifications is responsible for the production of neuronal alpha-tubulin heterogeneity. J Cell Biochem. 1991;46(2):134-42.
Laferri?re NB, MacRae TH, Brown DL. Tubulin synthesis and assembly in differentiating neurons. Biochem Cell Biol. 1997;75(2):103-17.
Faruki S, Geahlen RL, Asai DJ. Syk-dependent phosphorylation of microtubules in activated B-lymphocytes. J Cell Sci. 2000;113 ( Pt 14):2557-65.
