Особливості функціонування міозинової АТРази серцевого м'яза
DOI:
https://doi.org/10.7124/bc.00060EАнотація
Досліджено вплив фізіологічно важливих для скоротливих процесів двовалентних катіонів, іонної сили та рН середовища на активність міозинової АТРази серцевого м'яза. Отримані результати порівняно з результатами вивчення міозину інших типів м'язів – скелетних та гладеньких. Обговорюється залежність фізіологічних властивостей м'язів різних типів від фізико-хімічних та структурних особливостей міозину.Посилання
Poglazov BF, Levitskiy DI. Myosin and biological mobility. M.: Nauka, 1982. 160 p.
Sieck GC, Regnier M. Invited Review: plasticity and energetic demands of contraction in skeletal and cardiac muscle. J Appl Physiol (1985). 2001;90(3):1158-64.
Danilova VM, Tregubov VS. A comparative study of structural and functional properties of myosin of skeletal and smooth muscle in mammals. Mol Gen Biophys. 1988;(13):88-95.
Gordon AM, Homsher E, Regnier M. Regulation of contraction in striated muscle. Physiol Rev. 2000;80(2):853-924.
Margossian SS. Reversible dissociation of dog cardiac myosin regulatory light chain 2 and its influence on ATP hydrolysis. J Biol Chem. 1985;260(25):13747-54.
Dubonos VM, Danylova VM, Haluskho VO, Trehubov VS, Bohach PH. [Comparative electrophoretic studies of native myosin and myosin treated with sodium dodecyl sulfate from smooth and skeletal muscles]. Ukr Biokhim Zh. 1977;49(5):109-14.
Fiske CH, Subbarow Y. The colometric determination of phosphorus. J Biol Chem. 1925; 66(6): 375-400.
Petushkova EV, Grishin MN, Baranova LA, Guliaev NN. [Increased substrate selectivity during transition from Ca2+-activated to K+,EDTA-activated nucleoside triphosphatase activity of heavy meromyosin]. Biokhimiia. 1988;53(1):143-9.
Lionne C, Travers F, Barman T. Mechanochemical coupling in muscle: attempts to measure simultaneously shortening and ATPase rates in myofibrils. Biophys J. 1996;70(2):887-95.
Lionne C, Stehle R, Travers F, Barman T. Cryoenzymic studies on an organized system: myofibrillar ATPases and shortening. Biochemistry. 1999;38(26):8512-20.
Allen K, Xu YY, Kerrick WG. Ca(2+) measurements in skinned cardiac fibers: effects of Mg(2+) on Ca(2+) activation of force and fiber ATPase. J Appl Physiol (1985). 2000;88(1):180-5.
Brenner B, Eisenberg E. Rate of force generation in muscle: correlation with actomyosin ATPase activity in solution. Proc Natl Acad Sci U S A. 1986;83(10):3542-6.
Podlubnaia ZA, Malyshev SL, Lukoianova NA, Vishnevskaia ZI, Udal'tspv SM, Stepkovski? D, Konkol' I. [Correlation between Ca2+-dependent movement of crosslinks in myosin filaments and Ca2+-sensitive actin-activated ATPase of skeletal muscle myosin]. Biofizika. 1996;41(1):58-63.
Schaub MC, Brunner UT, Von Schulthess C, Neidhart M, Baumann H. Adaptation of contractile proteins in human heart and skeletal muscles. Biomed Biochim Acta. 1989;48(5-6):S306-12.
Metzger JM, Moss RL. Myosin light chain 2 modulates calcium-sensitive cross-bridge transitions in vertebrate skeletal muscle. Biophys J. 1992;63(2):460-8.
Levitskiy DI. [Myosin light chains and their role in the regulation of the muscle contraction]. Usp biol khim. 1986; 27: 74-100.
Bogach PG, Zima VL, Danilova VM, Minchenko PG, Kulikova NV. [Muscular myosin structural and functional changes during interaction with ATP and bivalent ions]. Ukr Biokhim Zh. 1981;53(5):9-12.
