Каталітичні властивості каталази Penicillium vitale. Пероксидазна реакція ферменту

Автор(и)

  • Н. В. Латишко Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України вул. Леонтовича, 9, Київ, Україна, 01601 Автор
  • Л. В. Гудкова Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України вул. Леонтовича, 9, Київ, Україна, 01601 Автор
  • О. О. Гудкова Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України вул. Леонтовича, 9, Київ, Україна, 01601 Автор

DOI:

https://doi.org/10.7124/bc.000590

Анотація

Досліджували пероксидазну активність каталази P. vitale з етанолом як субстратом. Встановлено, що пероксидазна активність даної каталази (5–13 од/мг) значно нижча, ніж каталазна. Вивчення стаціонарної кінетики пероксидазної реакції показало, що основні кінетичні параметри пероксидазної реакції–Km 5,9 мМ і Vmax 0,22 мМ/хв с нижчими від встановлених раніше параметрів каталазної реакції, проте число обертів kcat -1,1·105 с–1 і каталітична ефективність kcat/Km – 1,9 · 105 M–1 с –1 свідчать, що цей фермент є досить ефективною пероксидазою. Як і в інших каталаз, константа швидкості пероксидазної реакції ферменту дорівнює 2,4 ·104 с–1M–1.

Посилання

Ramasarma T. Generation of H2O in biomembranes. Biochim Biophys Acta. 1982;694(1):69-93.

Gudkova LV, Kirilenko MT, Levitina TL, Kozlov EA. [Study of the subunit structure of catalase from Penicillium vitale]. Ukr Biokhim Zh. 1985;57(4):29-33.

Gudkova LV, Latyshko NV, Degtiarv RG, Guly? MF, Ianishpolvski? VV, Tertykh VA. [Immobilization of Penicillium vitale Pidopl. et Bilai catalase by inorganic carriers]. Ukr Biokhim Zh. 1980;52(5):614-23.

Vainshtein BK, Melik-Adamyan WR, Barynin VV, Vagin AA, Grebenko AI. Three-dimensional structure of the enzyme catalase. Nature. 1981;293(5831):411-2.

Fita I, Rossmann MG. The active center of catalase. J Mol Biol. 1985;185(1):21-37.

Kozlov EA, Levitina TL, Bobrovskaia MT, Gudkova LV, Latyshko NV, Radomski? NF. [Complete amino acid sequence of catalase from the fungus Penicillium vitale]. Bioorg Khim. 1998;24(3):163-70.

Latyshko NV, Gudkova LV. [The kinetic and catalytic properties of Penicillium vitale catalase]. Ukr Biokhim Zh. 1996;68(2):69-73.

Kulys JJ, Samalius AS, Svirmickas GJ. Electron exchange between the enzyme active center and organic metal. FEBS Lett. 1980;114(1):7-10.

Racker E. Spectrofotometric enzymatic methods for the determination aldehydes and ketoaldehydes. Methods Enzymol. 1957; 3: 293-6.

Samalyus AS. Functioning immobilized on conductive materials heme-containing enzymes: Auth Thesis...kand biol nauk. Vilnius, 1984. 19 p.

Oshino N, Oshino R, Chance B. The characteristics of the "peroxidatic" reaction of catalase in ethanol oxidation. Biochem J. 1973;131(3):555-63.

Klibanov AM, Semenov AN, Samokhin GP, Martinek K. Enzymatic reactions in water-organic mixtures: a criterion for choosing an optimal organic solvent. Bioorg Khim. 1978; 4 (1):82-8

Aebi H. Catalase. Methods of Enzymatic Analysis. New York: Acad, press, 1974. Vol. 2: 673-684.

Завантаження

Опубліковано

2000-11-20

Номер

Розділ

Структура та функції біополімерів