Перехресна імунореактивність між цитоплазматичними і мітохондріальними лізил-тРНК синтетазами ссавців
DOI:
https://doi.org/10.7124/bc.00057EАнотація
Клітини еукаріот на відміну від прокаріот містять дві різні групи аміноацил-тРНК синтетаз, які кодуються ядерним геномом та функціонують в цитозолі і мітохондріях. Структурні відмінності між ферментами мітохондрій і цитоплазми можуть бути відображенням функціональної адаптації до процесів, які відбуваються в мітохондріях, крім участі в біосинтезі білка. Імпорт цитозольних тРНК у мітохондрії описано для дріжджів, рослин і найпростіиіих, однак він не спостерігався в клітинах ссавців. Виявлено, що мітохондріальна лізил-тРНК синтетаза (MSK) відіграє провідну роль у транспорті тРНК у мітохондрії дріжджів для комплементації мутацій мітохондріальних генів тРНК За допомогою моноспецифічних антитіл проти npe-MSK ми зробили спробу ідентифікувати гомологи MSK у клітинах ссавців методами ELISA і Вестерн-блотинга. В цитоплазматичних і мітохондріальних фракціях лізатів клітин ссавців нам вдалося виявити білки, які мають імунологічний перехрест з MSK Разом з результатами перехресного аміноацилювання ці дані дають підставу для припущення щодо наявності спільних антигенних детермінант у мітохондріальних і цитоплазматичних лізил-тРНК синтетаз ссавців.Посилання
Akins RA, Lambowitz AM. A protein required for splicing group I introns in Neurospora mitochondria is mitochondrial tyrosyl-tRNA synthetase or a derivative thereof. Cell. 1987;50(3):331-45.
Labouesse M, Herbert CJ, Dujardin G, Slonimski PP. Three suppressor mutations which cure a mitochondrial RNA maturase deficiency occur at the same codon in the open reading frame of the nuclear NAM2 gene. EMBO J. 1987;6(3):713-21.
Entelis NS, Krasheninnikov IA, Martin RP, Tarassov IA. Mitochondrial import of a yeast cytoplasmic tRNA (Lys): possible roles of aminoacylation and modified nucleosides in subcellular partitioning. FEBS Lett. 1996;384(1):38-42.
Tarassov I, Entelis N, Martin RP. An intact protein translocating machinery is required for mitochondrial import of a yeast cytoplasmic tRNA. J Mol Biol. 1995;245(4):315-23.
Entelis NS, Kieffer S, Kolesnikova OA, Martin RP, Tarassov IA. Structural requirements of tRNALys for its import into yeast mitochondria. Proc Natl Acad Sci U S A. 1998;95(6):2838-43.
Dietrich A, Weil JH, Maréchal-Drouard L. Nuclear-encoded transfer RNAs in plant mitochondria. Annu Rev Cell Biol. 1992;8:115-31.
Schneider A, Martin J, Agabian N. A nuclear encoded tRNA of Trypanosoma brucei is imported into mitochondria. Mol Cell Biol. 1994;14(4):2317-22.
Luft R. The development of mitochondrial medicine. Proc Natl Acad Sci U S A. 1994;91(19):8731-8.
Filonenko VV, Deutscher MP. Evidence for similar structural organization of the multienzyme aminoacyl-tRNA synthetase complex in vivo and in vitro. J Biol Chem. 1994;269(26):17375-8.
Ausenda C, Chomyn A. Purification of mitochondrial DNA from human cell cultures and placenta. Methods Enzymol. 1996;264:122-8.
Bradford MM. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal Biochem. 1976;72:248-54.
Brunngraber EF. A simplified procedure for the preparation of "soluble" RNA from rat liver. Biochem Biophys Res Commun. 1962;8:1-3.
Laemmli UK. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature. 1970;227(5259):680-5.
Sidorik LL, Gudzera OI, Dragovoz VA, Tukalo MA, Beresten SF. Immuno-chemical non-cross-reactivity between eukaryotic and prokaryotic seryl-tRNA synthetases. FEBS Lett. 1991;292(1-2):76-8.
Gatti DL, Tzagoloff A. Structure and evolution of a group of related aminoacyl-tRNA synthetases. J Mol Biol. 1991;218(3):557-68.
Bullard JM, Cai YC, Demeler B, Spremulli LL. Expression and characterization of a human mitochondrial phenylalanyl-tRNA synthetase. J Mol Biol. 1999;288(4):567-77.
Bullard JM, Cai YC, Spremulli LL. Expression and characterization of the human mitochondrial leucyl-tRNA synthetase. Biochim Biophys Acta. 2000;1490(3):245-58.
Tzagoloff A, Gatti D, Gampel A. Mitochondrial aminoacyl-tRNA synthetases. Prog Nucleic Acid Res Mol Biol. 1990;39:129-58.
Natsoulis G, Hilger F, Fink GR. The HTS1 gene encodes both the cytoplasmic and mitochondrial histidine tRNA synthetases of S. cerevisiae. Cell. 1986;46(2):235-43.
Mirande M, Waller JP. The yeast lysyl-tRNA synthetase gene. Evidence for general amino acid control of its expression and domain structure of the encoded protein. J Biol Chem. 1988;263(34):18443-51.
Wong JT. Role of minimization of chemical distances between amino acids in the evolution of the genetic code. Proc Natl Acad Sci U S A. 1980;77(2):1083-6.
Schwartz RM, Dayhoff MO. Origins of prokaryotes, eukaryotes, mitochondria, and chloroplasts. Science. 1978;199(4327):395-403.
Borst P, Grivell LA. The mitochondrial genome of yeast. Cell. 1978;15(3):705-23.
Nagel GM, Doolittle RF. Evolution and relatedness in two aminoacyl-tRNA synthetase families. Proc Natl Acad Sci U S A. 1991;88(18):8121-5.
Lipman RS, Hou YM. Aminoacylation of tRNA in the evolution of an aminoacyl-tRNA synthetase. Proc Natl Acad Sci U S A. 1998;95(23):13495-500.
Tolkunova E, Park H, Xia J, King MP, Davidson E. The human lysyl-tRNA synthetase gene encodes both the cytoplasmic and mitochondrial enzymes by means of an unusual alternative splicing of the primary transcript. J Biol Chem. 2000;275(45):35063-9.
