Сайт-спрямований мутагенез залишків лізину, локалізованих у з'єднувальному пептиді нуклеотидзв'язуючого домену (згортки Россмана) тирозил-тРНК синтетази з печінки бика
DOI:
https://doi.org/10.7124/bc.000571Анотація
Методом сайт-спрямованого мутагенезу вивчено функціональну роль амінокислотних залишків лізину-146 та 147, локалізованих у з'єднувальному пептиді нуклеотидзв'язуючого домену (згортки Россмана) еукаріотичної тирозил-тРНК синтетази. Встановлено, що заміна як обох позитивно заряджених залишків лізину на аспарагін та тирозин відповідно, так і одного залишку лізину-147 призводить до повної інактиваиії синтетази в реакції аміноацилювання гомологічної тРНК. Зроблено висновок щодо можливої ролі даного залишку лізину в стабілізації перехідного стану при взаємодії синтетази з акцепторним стеблом гомологічної тРНКTyrПосилання
Schimmel PR, S?ll D. Aminoacyl-tRNA synthetases: general features and recognition of transfer RNAs. Annu Rev Biochem. 1979;48:601-48.
Arnez JG, Moras D. Structural and functional considerations of the aminoacylation reaction. Trends Biochem Sci. 1997;22(6):211-6.
Cusack S, Berthet-Colominas C, H?rtlein M, Nassar N, Leberman R. A second class of synthetase structure revealed by X-ray analysis of Escherichia coli seryl-tRNA synthetase at 2.5 A. Nature. 1990;347(6290):249-55.
Korneliuk AI, Kurochkin IV, Matsuka GKh. [Tyrosyl-tRNA synthetase from the bovine liver. Isolation and physico-chemical properties]. Mol Biol (Mosk). 1988;22(1):176-86.
Levanets OV, Naidenov VG, Woodmaska MI, Matsuka GH, Kornelyuk AI. Cloning of cDNA encoding C-terminal part of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase using of PCR-amplified radioactive probe. Biopolym. Cell. 1997; 13(2):121-6
Levanets OV, Naidenov VG, Woodmaska MI, Odynets KA, Matsuka GH, Kornelyuk AI. PCR amplification, cloning and sequencing of cDNA fragment encoding a nucleotide binding domain of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase Biopolym Cell. 1996; 12(5):66-71.
Kurochkin IV, Korneliuk AI, Matsuka GKh. [Interaction of eukaryotic tyrosyl-tRNA-synthetase with high molecular weight RNA]. Mol Biol (Mosk). 1991;25(3):779-86.
Gnatenko DV, Korneliuk AI, Matsuka GKh. [Tyrosyl-tRNA-synthetase from bovine liver. Functional role of histidine residues]. Bioorg Khim. 1991;17(8):1033-7.
Gnatenko DV, Kornelyuk AI, Matsuka GKh. Studies in the functional role of lysine residues of tyrosyl-tRNA synthetase from the bovine liver by the method of chemical modification with o-phthalaldehyde. Doklady Akad Nauk Ukr SSR. 1991;(5):140-3.
Gnatenko DV, Korneliuk AI, Lavrik OI. [Chemical modification of lysine residues in tyrosyl-tRNA-synthetase from cattle liver using pyridoxal-5'-phosphate]. Biokhimiia. 1991;56(11):1984-90.
Gnatenko DV, Kornelyuk AI, Matsuka GKh. One lysine residue of tyrosyl-tRNA synthetase from bovine liver is critical for aminoacylation of tRNA. Absracts of 21th FEBS Meeting, Suppl. Abstracts. Dublin, 1992. Tu :180.
Wakasugi K, Quinn CL, Tao N, Schimmel P. Genetic code in evolution: switching species-specific aminoacylation with a peptide transplant. EMBO J. 1998;17(1):297-305.
Kleeman TA, Wei D, Simpson KL, First EA. Human tyrosyl-tRNA synthetase shares amino acid sequence homology with a putative cytokine. J Biol Chem. 1997;272(22):14420-5.
Barik S. Mutagenesis and gene fusion by megaprimer PCR. Methods in Molecular Biology. PCR Cloning Protocols. Ed. B. A. White. New York: Humana press, 1997. V. 6: 173-182.
GST Gene Fusion System. Third Edition. New York: Pharmacia Biotech, 1997.
Bedouelle H. Recognition of tRNA(Tyr) by tyrosyl-tRNA synthetase. Biochimie. 1990;72(8):589-98.
Fersht AR, Knill-Jones JW, Bedouelle H, Winter G. Reconstruction by site-directed mutagenesis of the transition state for the activation of tyrosine by the tyrosyl-tRNA synthetase: a mobile loop envelopes the transition state in an induced-fit mechanism. Biochemistry. 1988;27(5):1581-7.
