Вплив змін рН і фармакологічних модуляторів аденілатциклазної системи на конформацію сироваткового альбуміну людини
DOI:
https://doi.org/10.7124/bc.000500Анотація
Методом динамічного розсіяння світла визначено гідродинамічні параметри альбуміну при різних значеннях величии рН і взаємодії з шістьма фізіологічно активними речовинами. Виявлено два типи змін конформації альбуміну, кожний з яких є притаманним для речовин з однаковим типом дії на аденілатицклазну сигнальну систему клітин.Посилання
Epps DE, Raub TJ, K?zdy FJ. A general, wide-rage spectrofluorometric method for measuring the site-specific affinities of drugs toward human serum albumin. Anal Biochem. 1995;227(2):342-50.
Tang PP, Schweizer MP, Bradshaw KM, Bauer WF. 11B nuclear magnetic resonance studies of the interaction of borocaptate sodium with serum albumin. Biochem Pharmacol. 1995;49(5):625-32.
Aubry AF, Markoglou N, McGann A. Comparison of drug binding interactions on human, rat and rabbit serum albumin using high-performance displacement chromatography. Comp Biochem Physiol C Pharmacol Toxicol Endocrinol. 1995;112(3):257-66.
Cheruvallath VK, Riley CM, Narayanan SR, Lindenbaum S, Perrin JH. The effect of octanoic acid on the binding of the enantiomers of ibuprofen and naproxen to human serum albumin: a chromatographic implication. Pharm Res. 1996;13(1):173-8.
Gonzalez-Jimenez, J, Frutos G, Cayre I. A second order polynomial to compare the fluorescence quenching of human serum albumin by xanthines. Ach Models In Chemistry. 1994. 131, N 2: 193—201.
Mi Z, Burke TG. Marked interspecies variations concerning the interactions of camptothecin with serum albumins: a frequency-domain fluorescence spectroscopic study. Biochemistry. 1994;33(42):12540-5.
Walji F, Rosen A, Hider RC. The existence of conformationally labile (preformed) drug binding sites in human serum albumin as evidenced by optical rotation measurements. J Pharm Pharmacol. 1993;45(6):551-8.
Bree F, Urien S, Nguyen P, Tillement JP, Steiner A, Vallat-Molliet C, Testa B, Visy J, Simonyi M. Human serum albumin conformational changes as induced by tenoxicam and modified by simultaneous diazepam binding. J Pharm Pharmacol. 1993;45(12):1050—3.
Foster J. F. Some aspects of the structure and conformational properties of serum albumin. Albumin structure, function and uses. Eds V. M. Rosenoer, M. Oratz, M. A. Rothschield. Oxford: Pergamon press, 1977. 327 p.
He XM, Carter DC. Atomic structure and chemistry of human serum albumin. Nature. 1992;358(6383):209-15.
Olivieri JR1, Craievich AF. The subdomain structure of human serum albumin in solution under different pH conditions studied by small angle X-ray scattering. Eur Biophys J. 1995;24(2):77-84.
Rousseau GG, Pouleur H, Rousseau MF. The receptor concept revisited. Acta Clin Belg. 1985;40(3):143-8.
Hall IP. Isoenzyme selective phosphodiesterase inhibitors: potential clinical uses. Br J Clin Pharmacol. 1993;35(1):1-7.
Pandey SC, Davis JM, Schwertz DW, Pandey GN. Effect of antidepressants and neuroleptics on phosphoinositide metabolism in human platelets. J Pharmacol Exp Ther. 1991;256(3):1010-8.
Stevens PA, Pyne NJ. The inhibition of adenylyl cyclase activity in isolated lung membranes by muscarinic and alpha-adrenoceptor agonists: role of G-protein alpha and beta gamma sub-units. Cell Signal. 1995;7(2):157-63.
N?ppert A1, Gast K, Müller-Frohne M, Zirwer D, Damaschun G. Reduced-denatured ribonuclease A is not in a compact state. FEBS Lett. 1996;380(1-2):179-82.
Harding SE. On the hydrodynamic analysis of macromolecular conformation. Biophys Chem. 1995;55(1-2):69-93.
