Biopolym. Cell. 1992; 8(3):6-9.
Структура и функции биополимеров
Влияние рибосом на термостабильность аминоацил-тРНК синтетаз печени кроликов
1Сана Сара, 1Иванов Л. Л., 1Турковская Г. В., 2Мартинкус З. П., 1Коваленко М. И., 1Ельская А. В.
  1. Институт молекулярной биологии и генетики НАН Украины
    ул. Академика Заболотного, 150, Киев, Украина, 03680
  2. Каунасская медицинская академия
    Mizkevicha ул. 9, Каунас, Литва, 44307

Abstract

Проведено сравнительное изучение степени термостабильности свободных и ассоциированных с полирибосомами аминоацил-тРНК синтетаз печени кроликов. Показано, что ферменты, выделенные в ассоциированном с полирибосомами состоянии, более устойчивы к тепловой инактивации, чем в свободном. Установлено, что добавление как 80S рибосом, так и 40S и 60S субчастиц рибосом повышает термостабильность лейцил-тРНК. синтетазы в составе высокомолекулярного комплекса печени кролика.

References

[1] Dang CV, Dang CV. Multienzyme complex of aminoacyl-tRNA synthetases: an essence of being eukaryotic. Biochem J. 1986;239(2):249-55.
[2] Alzhanova AT, Fedorov AN, Ovchinnikov LP. Aminoacyl-tRNA synthetases of rabbit reticulocytes with and without the ability to bind high-Mr RNA. FEBS Lett. 1982;144(1):149-53.
[3] Fedorov AN, Al'zhanova AT, Ovchinnikov LP. Association of eukaryotic aminoacyl-tRNA-synthases with polyribosomes. Biokhimiia. 1985;50(10):1639-45.
[4] Spirin AS, Ajtkhozhin MA. Informosomes and polyribosome-associated proteins in eukaryotes. Trends Biochem Sci. 1985;10(4):162–5.
[5] Graf H. Intraction of aminoacyl-tRNA synthetases with ribosomes and ribosomal subunits. Biochim Biophys Acta. 1976;425(2):175-84.
[6] El'skaia AV, Ivanov LL, Iaremchuk AD, Stapulenis RR, Iarmolenko VV. Study of the supramolecular organization of eukaryotic aminoacyl-tRNA-synthetases. Ukr Biokhim Zh. 1986;58(6):15-22.
[7] Martinkus ZP, Ivanov LL, Lekis AV, Lukoshiavichius AK, Prashkiavichius AK. Interaction of eukaryotic aminoacyl-tRNA-synthases with polyribosomes. Vopr Med Khim. 1990;36(5):6-8.
[8] Tscherne JS, Weinstein IB, Lanks KW, Gersten NB, Cantor CR. Phenylalanyl transfer ribonucleic acid synthetase activity associated with rat liver ribosomes and microsomes. Biochemistry. 1973;12(20):3859-65.
[9] Carias JR, Mouricout M, Quintard B, Thomes JC, Julien R. Leucyl-tRNA and arginyl-tRNA synthetases of wheat germ: inactivation and ribosome effects. Eur J Biochem. 1978;87(3):583-90.
[10] Potapov AP, Ovcharenko GV, Soldatkin KA. Isolation and characterization of 40S-and 60S-ribosomal subunits from rabbit liver. Methods mol biol. Naukova dumka, 1986: 100-5.
[11] Berestetskaya YUV, Smirnov VN, Surguchev AP. Two-dimensional gel electrophoresis of ribosomal proteins from strains Saccharomyces cerevisiae, carrying a recessive mutation in the suppressor. Nauchnye Doki Vyss Shkoly Biol Nauki. 1981;(3)20-4.
[12] Sherrer K. Isolation and sucrose gradient analysis od RNA. In: Fundamental Techniques in Virology Ed Habel K. 1969: 416-432.
[13] Ivanov LL, Lukoshiavichius LIu, Kovalenko MI, Bagdona?te OD, Lekis AV. Amino acyl tRNA synthetase complexes in rabbit liver in experimental myocardial infarction. Ukr Biokhim Zh. 1983;55(4):368-71.
[14] Ivanov LL, Martinkus ZP, Stapulionis RR, Lukosevicius LI, Liekls AV. Distribution of leucyl-tRNA synthetase activity in postribosomal extracts from the rabbit liver and pig myocardium. Biopolym Cell. 1989; 5(3):67-70.
[15] Chuang HY, Bell FE. Use of a thermal inactivation technique to obtain binding constants for the Escherichia coli valyl-tRNA synthetase. Arch Biochem Biophys. 1972;152(2):502-14.