Biopolym. Cell. 1992; 8(3):3-6.
Структура и функции биополимеров
Поляризация флюоресценции и вязкость микроокружения остатков триптофана эукариотической тирозил-тРНК синтетазы
1Клименко И. В.
  1. Институт молекулярной биологии и генетики НАН Украины
    ул. Академика Заболотного, 150, Киев, Украина, 03680

Abstract

Измерены спектры поляризации собственной флюоресценции тирозил-тРНК синтетази из печени быка. Показано, что уменьшение 'величины поляризации от 0,37 до 0,05 вдоль спектра флюоресценции в длинноволновой области обусловлено изменением эффективности переноса энергий между триптофановыми остатками, обладающими различными спектрами флюоресценции, а также релаксационными процессами, возникающими в микроокружении остатков триптофана после фотовозбуждения. Определены времена жизни флюоресценции синтетазы при комнатных температурах (τ–2,6–0,5 не, λem–337 ни) в зависимости от длины волны излучения. Используя уравнение Левшина–Перрена, рассчитана вязкость микроокружения остатков триптофана по спектру излучения, которая уменьшается от 1,3 до 0,05 Па·с в длинноволновой области. Оценена вращательная подвижность остатков триптофана в молекуле синтетазы при разных темпер

References

[1] Korneliuk AI, Kurochkin IV, Matsuka GKh. Tyrosyl-tRNA synthetase from the bovine liver. Isolation and physico-chemical properties. Mol Biol (Mosk). 1988;22(1):176-86.
[2] Gnatenko DV, Korneliuk AI, Kurochkin IV, Ribkinska TA, Matsuka GKh. Isolation and characteristics of functionally active proteolytically modified forms of tyrosyl-tRNA synthetase from bovine liver. Ukr Biokhim Zh. 1991;63(4):61-7.
[3] Guscha TO, Klimenko IV, Kornelyuk AI. Nanosecond conformational mobility of tyrosyl-tRNA synthetase in the solution according to the tryptophan fluorescence quenching. Doklady Akad Nauk Ukr SSR. Ser B. 1990; (7):77-80.
[4] Klimenko IV, Guscha TO, Kornelyuk AI. Properties of tryptophan fluorescence of two forms of tyrosyl-tRNA synthetase from bovine liver. Biopolym Cell. 1991; 7(6):83-88.
[5] Laemmli UK. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature. 1970;227(5259):680-5.
[6] Vekshin NL. Photoconformational relaxation of protein structure from the data of tryptophan fluorescence. Biofizika. 1987;32(4):588-91.
[7] Vekshin NL. Photonics of biological structures. Pushchino ONTI NCBI Akad Nauk SSSR, 1988; 164 p.
[8] Lakowicz JR, Principles of Fluorescence Spectroscopy. Plenum Press, New York, London, 1983.
[9] Turoverov KK, Kuznetsova IM, Zaitsev VN. Azurine UV-fluorescence interpretation on the basis of X-ray data. Bioorg Khim. 1984; 10 (6):792-806