Конформація фібронектину за різної іонної сили розчину за даними методів кругового дихроїзму і температурно-пертурбаційної диференційної спектрофотометрії
DOI:
https://doi.org/10.7124/bc.0000C7Анотація
Методами кругового дихроїзму і температурно-пертурбаційної диференційної спектрофотометрії досліджено конформацію фібронектину за різної іонної сили розчину. Отримані результати вказують на те, що конформаційний перехід молекули фібронектину, обумовлений збільшенням іонної сили розчину, не супроводжується змінами вторинної і третинної структур фрагментів поліпептидних ланцюгів, а пов’язаний із зміною відносного розташування і взаємодій доменів у просторі.Посилання
Vartio T. Fibronectin: multiple interactions assigned to structural domains. Med Biol. 1983;61(6):283-95.
Yamada KM. Cell Surface Interactions with Extracellular Materials. Ann Rev Biochem. 1983;52(1):761–99.
Petersen T. E., Skorstetigaard K. Primary structure. Plasma fibronectin . Ed. J. McDonagh. New York; Basel: Marcel Dekker, 1985:7-29.
Petersen TE, Thogersen HC, Skorstengaard K, Vibe-Pedersen K, Sahl P, Sottrup-Jensen L, Magnusson S. Partial primary structure of bovine plasma fibronectin: three types of internal homology. Proc Natl Acad Sci U S A. 1983;80(1):137-41.
Erickson H. P. Structure seen by electron microscopy. Plasma fibronectin. Ed. J. McDonagh. New York; Basel: Marcel Dekker, 1985:31-51.
Hormann H, Richter H. Models for the subunit arrangement in soluble and aggregated plasma fibronectin. Biopolymers. 1986;25(5):947-58.
Demchenko AP. UV sPectroPhotometry and the structure of proteins. Kyiv, Naukova Dumka, 1981; 208 P.
Vuento M, Vaheri A. Purification of fibronectin from human plasma by affinity chromatography under non-denaturing conditions. Biochem J. 1979;183(2):331-7.
Mosesson MW, Umfleet RA. The cold-insoluble globulin of human plasma. I. Purification, primary characterization, and relationship to fibrinogen and other cold-insoluble fraction components. J Biol Chem. 1970;245(21):5728-36.
Atamas SP, Tetin SYu, Troitskiy GV. Apperance of long-wave maximum in temperature perturbation difference spectra of proteins as a result of tyrosine residues. Biofizika. 1985;30(6):967-70.
Tetin SYu, Atamas' SP, Efetov KA. The revised method of calculating the temperature-swing-differential spectra of proteins. V All-Union conf. sPectroscoPy on bioPolymers: Proc. of reports. Kharkiv, 1984; 238.
Alexander SS Jr, Colonna G, Edelhoch H. The structure and stability of human plasma cold-insoluble globulin. J Biol Chem. 1979;254(5):1501-5.
Lai CS, Tooney NM, Ankel EG. Structure and flexibility of plasma fibronectin in solution: electron spin resonance spin-label, circular dichroism, and sedimentation studies. Biochemistry. 1984;23(26):6393-7.
Litman GW, Frommel D, Rosenberg A, Good RA. Circular dichroic analysis of immunoglobulins in phylogenetic perspective. Biochim Biophys Acta. 1971;236(3):647-54.
Koteliansky VE, Glukhova MA, Bejanian MV, Smirnov VN, Filimonov VV, Zalite OM, Venyaminov SYu. A study of the structure of fibronectin. Eur J Biochem. 1981;119(3):619-24.
Venyaminov SYu, Metsis ML, Chernousov MA, Koteliansky VE. Distribution of secondary structure along the fibronectin molecule. Eur J Biochem. 1983;135(3):485-9.
Ghose AC, Jirgensons B. Circular dichroism studies on the variable and constant halves of kappa-type Bence-Jones proteins. Biochim Biophys Acta. 1971;251(1):14-20.
Dixon M, Webb EC. Enzymes. 3nd ed. New York, Acad. Press, 1979; 1116 P.
Keil-Dlouha V, Planchenault T. Potential proteolytic activity of human plasma fibronectin. Proc Natl Acad Sci U S A. 1986;83(15):5377-81.
Beaven GH, Holiday ER. Ultraviolet absorption spectra of proteins and amino acids. Adv Protein Chem. 1952;7:319-86.
