Вплив церулоплазміну, лаккази і супероксиддисмутази на рівень супероксидрадикалів

Автор(и)

  • А. Г. Сергєєв Інститут біохімії ім. А. Н. Баха АН СРСР Москва, СРСР Автор
  • А. Р. Павлов Інститут біохімії ім. А. Н. Баха АН СРСР Москва, СРСР Автор
  • Е. О. Жажина Інститут біохімії ім. А. Н. Баха АН СРСР Москва, СРСР Автор
  • В. В. Басєвич Інститут біохімії ім. А. Н. Баха АН СРСР Москва, СРСР Автор
  • А. І. Ярополов Інститут біохімії ім. А. Н. Баха АН СРСР Москва, СРСР Автор

DOI:

https://doi.org/10.7124/bc.000232

Анотація

Вивчено вплив ферментів церулоплазміну (ЦП) і лаккази (ЛК) на O2-генерувальні системи: ксантин/ксантиноксидаза і НАДН/ФМС. Показано, що кінетичний механізм дії цих ферментів різниться від дії супероксиддисмутази (СОД). Якщо СОД реагує безпосередньо з O2, то ЦП і ЛК взаємодіють з попередником O2, проявляючи тим самим яскраво виражені електроакцепторні функції. Представлені результати вказують на можливість розгляду ЦП як універсальної оксидази плазми крові людини і ссавців.

Посилання

Lovstad RA. Catecholamine stimulation of copper dependent haemolysis: protective action of superoxide dismutase, catalase, hydroxyl radical scavengers and serum proteins (ceruloplasmin, albumin and apotransferrin). Acta Pharmacol Toxicol (Copenh). 1984;54(5):340-5.

Ryden L. Ceruloplasmin. Copper proteins and copper enzymes. Florida: CRC press, 1984;3:38-100.

Fridovich I. Superoxide dismutases. Adv Enzymol Relat Areas Mol Biol. 1974;41(0):35-97.

Klug D, Rabani J, Fridovich I. A direct demonstration of the catalytic action of superoxide dismutase through the use of pulse radiolysis. J Biol Chem. 1972;247(15):4839-42.

Kirby TW, Fridovich I. A picomolar spectrophotometric assay for superoxide dismutase. Anal Biochem. 1982;127(2):435-40.

Goldstein IM, Kaplan HB, Edelson HS, Weissmann G. Ceruloplasmin. A scavenger of superoxide anion radicals. J Biol Chem. 1979;254(10):4040-5.

Gutteridge JM, Stocks J. Caeruloplasmin: physiological and pathological perspectives. Crit Rev Clin Lab Sci. 1981;14(4):257-329.

Wolf PL. Ceruloplasmin: methods and clinical use. Crit Rev Clin Lab Sci. 1982;17(3):229-45.

Frieden E. Ceruloplasmin. 7 Copper in the environment. New York: Wilev, 1979. Pt 2: 241-276.

Laurie S, Mohammed ES. Ceruloplasmin: the enigmatic copper protein. Coord. Chem. Revs. 1980; 33(3):279-312.

Plonka A, Metodiewa D, Zgirski A, Hilewicz M, Leyko W. ESR evidence of superoxide radical dismutation by human ceruloplasmin. Biochem Biophys Res Commun. 1980;95(3):978-84.

Saenko EL, Siverina OB, Basevich VV, Iaropolov AI. Kinetic study of the oxidase reaction of ceruloplasmin. Biokhimiia. 1986;51(6):1017-22.

McCord JM, Fridovich I. Superoxide dismutase. An enzymic function for erythrocuprein (hemocuprein). J Biol Chem. 1969;244(22):6049-55.

Nishikimi M, Appaji N, Yagi K. The occurrence of superoxide anion in the reaction of reduced phenazine methosulfate and molecular oxygen. Biochem Biophys Res Commun. 1972;46(2):849-54.

Heuvelen AV. Kinetic studies of electron transport reactions at low temperatures in xanthine oxidase. Biochem Biophys Res Commun. 1975;64(3):963-9.

Gindilis AL, Yaropolov AI, Berezin IV. The role of the mechanism of action of the enzyme in the manifestation of its electrocatalytic properties. Dokl Akad Nauk SSSR. 1987; 293 (2):383-6.

Iaropolov AI, Sergeev AG, Basevich VV, Berezin IV, Revina AA. Mechanism of the antioxidant effect of ceruloplasmin. Dokl Akad Nauk SSSR. 1986;291(1):237-41.

Завантаження

Опубліковано

1988-09-20

Номер

Розділ

Структура та функції біополімерів