Вплив іонів алюмінію на суперпреципітацію актоміозину серцевого та скелетних м'язів
DOI:
https://doi.org/10.7124/bc.000668Анотація
Досліджено вплив іонів алюмінію на реакцію суперпреципітації актоміозину серцевого та скелетних м'язів у порівняльному аспекті Виявлено концентраційно залежне пригнічення іонами алюмінію згаданої реакції. Вивчено залежність ефектів іонів металів від їхніх фізико-хімічних властивостей.Посилання
Winship KA. Toxicity of aluminium: a historical review, Part 1. Adverse Drug React Toxicol Rev. 1992 Summer;11(2):123-41.
Nayak P. Aluminum: impacts and disease. Environ Res. 2002;89(2):101-15.
P?rez-Granados AM, Vaquero MP. Silicon, aluminium, arsenic and lithium: essentiality and human health implications. J Nutr Health Aging. 2002;6(2):154-62.
Verstraeten SV, Oteiza PI. Al(3+)-mediated changes in membrane physical properties participate in the inhibition of polyphosphoinositide hydrolysis. Arch Biochem Biophys. 2002;408(2):263-71.
Rudenko SS, Ozerova IO, Rybshch'ka MM, Voloshchuk KO. Effect of aluminum poisoning and gamma-irradiation on the antioxidant system of the body and study of possibilities for correction. Ukr Biokhim Zh. 1998;70(2):83-8.
Zima VL, Minchenko PG. Effect of divalent cations on superprecipitation of actomyosin from skeletal muscles. Fiziol Zh. 1988;34(1):28-33.
Tikunov BA. The character of actin-myosin interaction at two stages of the superprecipitation reaction. Biofizika. 1991;36(2):261-5.
Miroshnichenko NS, Minchenko TG, Shuba MF. Aluminium effect on superprecipitation of actomyosin. Dopovidi Akad Nauk Ukrainy. 1993;(6):78-80.
Levitski? DI, Litvinov IS, Poglazov BF. Study of cation binding to myosin subfragment I using the fluorescent probe Eu3+. Biokhimiia. 1982;47(9):1504-11.
Ponomarev MA, Timofeev VP, Levitsky DI. The difference between ADP-beryllium fluoride and ADP-aluminium fluoride complexes of the spin-labeled myosin subfragment 1. FEBS Lett. 1995;371(3):261-3.
Lorinczy D, Hartvig N, Belagyi J. Analysis of nucleotide myosin complexes in skeletal muscle fibres by DSC and EPR. J Biochem Biophys Methods. 2002;53(1-3):75-87.
Maruta S, Saitoh J, Asakura T. Analysis of conformational changes at the unique loop adjacent to the ATP binding site of smooth muscle myosin using a fluorescent probe. J Biochem. 2000;127(2):199-204.
Arnoys EJ, Schindler M. Aluminum modifies the viscosity of filamentous actin solutions as measured by optical displacement microviscometry. Anal Biochem. 2000;277(1):1-10.
Phan BC, Reisler E. Aluminum fluoride interactions with troponin C. Biophys J. 1993;65(6):2511-6.
Yoshikawa K, Shinohara Y, Terada H, Kato S. Why is Mg2+ necessary for specific cleavage of the terminal phosphoryl group of ATP? Biophys Chem. 1987;27(3):251-4.
Tikunov BA. The effect of magnesium ions on the two-stage kinetics of superprecipitation and ATPase activity of natural actomyosin. Biokhimiia. 1990;55(5):822-8.
Davidovskaya TL, Bogutska KI, Minchenko PG, Miroshnichenko NS. Modulatory effect of aluminium and its complex with quercetin on muscle contractile regulatory mechanisms. Biopolym Cell. 1998; 14(6):534-9.
