Biopolym. Cell. 1988; 4(2):79-85.
Структура и функции биополимеров
Влияние взаимодействия пептидных групп с водой на β-структуру
1Каява А. В., 1Лим В. И.
  1. Институт белка АН СССР
    Пущино, СССР

Abstract

Проведен стереохимический анализ взаимодействия полипептидной цепи с водой, основанный на стремлении молекул воды, контактирующих с полипептидом, к образованию четырех тетраэдрически направленных водородных связей. Анализ выполнен на молекулярных моделях и ЭВМ. Установлено, что в β-области конформационной карты полипептидная цепь наилучшим образом взаимодействует с водой, когда она имеет конформацию полипролиновой спирали. Показано, что вода увеличивает правую закрученность двухцепочечной β-структуры, предсказываемую расчетами, учитывающими только внутри- и межцепные взаимодействия. При увеличении правой закрученности конформация двухцепочечной β-структуры, наиболее вероятная по внутри- и межцепным взаимодействиям, расщепляется на две β-конформации, чередующиеся вдоль полипептидных цепей. Величина закрученности и характер чередования β-конформаций двухцепочечной β-структуры, вытекающие из проведенного нами стереохимического анализа, хорошо согласуются с данными, полученными из анализа пространственных структур глобулярных белков.

References

[1] Kuntz ID Jr, Kauzmann W. Hydration of proteins and polypeptides. Adv Protein Chem. 1974;28:239-345.
[2] Finkel'shtein AV. Stereochemical analysis of the polypeptide chains secondary structure by Courtauld space-filling models. I. Dipeptide allowed conformations. Mol Biol (Mosk). 1976;10(2):507-13. Russian.
[3] Hodes ZI, Nemethy G, Scheraga HA. Model for the conformational analysis of hydrated peptides. Effect of hydration on the conformational stability of the terminally blocked residues of the 20 naturally occurring amino acids. Biopolymers. 1979; 18(7):1565-1610.
[4] Rossky PJ, Karplus M, Rahman A. A model for the simulation of an aqueous dipeptide solution. Biopolymers. 1979; 18()4:825-54.
[5] Lee B, Richards FM. The interpretation of protein structures: estimation of static accessibility. J Mol Biol. 1971;55(3):379-400.
[6] Eisenberg D., Kauzmann W. The structure and properties of water. London : Oxford Univ. press, 1969. 296 p.
[7] Drost-Hansen W. Structure and properties of water at biological interfaces. New York: Acad, press, 1971. 184 p.
[8] Watenpaugh KD, Margulis TN, Sieker LC, Jensen LH. Water structure in a protein crystal: rubredoxin at 1.2 A resolution. J Mol Biol. 1978;122(2):175-90.
[9] Sakabe N., Sakabe KSasaki K. Hydrogen atoms and hydrogen bonding in rhombohedral 2 Zn insulin crystals by X-ray analysis at 1,2 A resolution. Structural studies on molecules of biological interest. Oxford : Clarendon press, 1981:509-26.
[10] Blake CC, Pulford WC, Artymiuk PJ. X-ray studies of water in crystals of lysozyme. J Mol Biol. 1983;167(3):693-723.
[11] Chirgadze IuN, Shchegoleva TIu. Hydratation of the rubredoxin polypeptide chain from data on the spatial structure. Mol Biol (Mosk). 1984;18(4):994-1000.
[12] Ramachandran G. N. Conformation of polypeptides and proteins. Peptides, polypeptides and proteins. New York : Wiley Interscience, 1974:14-34.
[13] Aleksanyan VI, Skvortsov AM. Calculation of the regular beta-structure of polypeptides and freedom of internal rotation in the planar antiparallel beta-structure. Mol Biol. 1974;8(2):142-9.
[14] Raghavendra K, Sasisekharan V. Conformational analysis of the right-hand twisted antiparallel beta-structure. Int J Pept Protein Res. 1979;14(4):326-38.
[15] Chou KC, Pottle M, N?methy G, Ueda Y, Scheraga HA. Structure of beta-sheets. Origin of the right-handed twist and of the increased stability of antiparallel over parallel sheets. J Mol Biol. 1982;162(1):89-112.
[16] Nishikawa K, Scheraga HA. Geometrical criteria for formation of coiled-coil structures of polypeptide chains. Macromolecules. 1976;9(3):395-407.
[17] Salemme FR, Weatherford DW. Conformational and geometrical properties of beta-sheets in proteins. I. Parallel beta-sheets. J Mol Biol. 1981;146(1):101-17.
[18] Salemme FR, Weatherford DW. Conformational and geometrical properties of beta-sheets in proteins. II. Antiparallel and mixed beta-sheets. J Mol Biol. 1981;146(1):119-41.
[19] Chothia C. Coiling of beta-pleated sheets. J Mol Biol. 1983;163(1):107-17.