Biopolym. Cell. 1996; 12(4):61-64.
Ядерные формы супероксиддисмутазы, каталазы и пероксидазы
1Протас А. Ф.
  1. Украинский научный центр радиационной медицины АМН Украины
    ул. Мельникова, 53, Киев, Украина, 04050

Abstract

Ядра клеток коры головного мозга крыс содержат собственные специфические формы супероксиддисмутазы (СОД), каталазы (КАТ) и глутатионпероксидазы (ГПер). Ферменты прочно ассоциированы с хроматином (преимущественно с транскрипционно активной фракцией) и экстрагируются при концентрации NaCl> 1,2 М. СОД имеет Мг 1G кДа7 КАТ иГПе44 кДа (гель-филыпрация); изоэлектрическая точка для СОД зафиксирована при рН 6,0, для КАТ и ГПер – 5,8 (хроматофокусирование). Активность ферментов зависит от ионной силы и максимальна при концентрации NaCl >1,1 М. Ядерная СОД не ингибируется KCN и, видимо, представляет собой МпСОД

References

[1] Armstrong D. Free radicals in molecular biology, aging and disease. New York.: Raven press, 1984. 416 p.
[2] Vartanian LS, Rashba IuE, Nagler LG, Zgurski? AA, Oktiabr'skaia LA, Bilenko MV. Membranes of subcellular organelles as the source of superoxide radicals in liver ischemia. Biull Eksp Biol Med. 1990;109(6):550-2.
[3] Del Maestro R, McDonald W. Subcellular localization of superoxide dismutases, glutathione peroxidase and catalase in developing rat cerebral cortex. Mech Ageing Dev. 1989;48(1):15-31.
[4] Mazeaud F, Maral J, Michelson AM. Distribution of superoxide dismutase and glutathione peroxidase in the carp: erythrocyte manganese SOD. Biochem Biophys Res Commun. 1979;86(4):1161-8.
[5] Misra HP, Fridovich I. The role of superoxide anion in the autoxidation of epinephrine and a simple assay for superoxide dismutase. J Biol Chem. 1972;247(10):3170-5.
[6] Koroliuk MA, Ivanova LI, Ma?orova IG, Tokarev VE. A method of determining catalase activity. Lab Delo. 1988;(1):16-9.
[7] Greenwald RA. Handbook of methods for oxygen radicalresearch. Boca Roton: CRC press Inc., 1985. 340 p.
[8] Khrapunov SN, Dragan AI, Protas AF, Berdyshev GD. Structure of the histone tetramer (H3-H4)2: 1. Peculiarities of optical absorption, fluorescence and light scattering in response to changes in ionic strength and pH of the medium. Int J Biol Macromol. 1984;6(1):26–30.
[9] Protas AF, Chaialo PP. The effect of low doses of external gamma irradiation on the chromatin structure and activity of the histone-specific proteinases of rat brain cells. Radiobiologiia. 1991;31(5):733-8.
[10] Ichimura S, Mita K, Zama M. Essential role of arginine residues in the folding of deoxyribonucleic acid into nucleosome cores. Biochemistry. 1982;21(21):5329-34.
[11] Weisbrod S. Active chromatin. Nature. 1982;297(5864):289-95.
[12] Ashikawa I, Nishimura Y, Tsuboi M, Watanabe K, Iso K. Lifetime of tyrosine fluorescence in nucleosome core particles. J Biochem. 1982;91(6):2047-55.